Mestrado integrado em Ciências Farmacêuticas

1º ano | 2º semestre

Processos de
desnaturação proteica
L 7 | Grupo 1

Ana Beatriz Moreira | Joaquim Gonçalves

Bioquímica I
2008/2009
Objectivos – conceitos a abordar
 Conformação tridimensional das proteínas
◦ Estrutura primária
◦ Ligações que intervêm na estrutura espacial das proteínas
◦ Estrutura tridimensional das proteínas
 Desnaturação proteica
◦ Desnaturação como um processo reversível ou irreversível
◦ Desnaturação e precipitação de proteínas
 Processos de desnaturação proteica
◦ Variações extremas de temperatura
◦ Variações de pH
◦ Solventes orgânicos
◦ Sais de metais pesados
◦ Reagentes alcalóides
 Renaturação
 Conformação tridimensional das
proteínas

Aminoácido

Estrutura primária
 Desnaturação proteica

Modificações na estrutura
tridimensional de uma proteína que
Proteína levam à perda da sua função.
nativa Proteína desnaturada É reversível ou irreversível.

Agentes que provocam desnaturação:

• Variações extremas de temperatura; • Soluções de ureia ou guanidina;

• Radiações ultravioleta e ionizantes; • Pressão ou agitação;
• Variações de pH (ácidos e bases fortes); • Reagentes alcalóides;
• Detergentes; • Sais de metais pesados;
• Solventes orgânicos; • Soluções concentradas de sais.
Variações extremas de temperatura
 Aumento da temperatura

 Aumenta a velocidade de vibração molecular

 Interacções mais fracas como as pontes de hidrogénio rompem-se

 Alteração da conformação das proteínas.

Desnaturação
Exemplo: A coagulação da ovalbumina do ovo.
 Variações de pH
(Ácidos e bases fortes)

Meios + ácidos ou + básicos

Alteram o estado de ionização

das cadeias laterais dos aminoácidos

Rompimento de atracções
eléctricas que ajudam manter
a configuração espacial (ligações
Desnaturação
de hidrogénio e ligações iónicas)

Exemplo: produção de queijos

Solventes orgânicos e detergentes

Ruptura das pontes de Ruptura das ligações

hidrogénio e das ligações hidrofóbicas
hidrofóbicas
(Interferem com as cadeias
laterais dos aminoácidos)

Desnaturação

Desnaturação
Sais de metais pesados
Os catiões dos sais de metais pesados (cloreto de mercúrio, acetato de chumbo, etc)
são capazes de se combinar com proteínas que possuam resíduos de aminoácidos na
forma de aniões, formando complexos insolúveis.

Precipitação Desnaturação

Reagentes alcalóides
Os aniões de reagentes alcalóides (tricloroacético, pícrico, etc) são capazes de se
combinar com proteínas que possuam resíduos de aminoácidos na forma de catiões,
formando complexos insolúveis.

Precipitação Desnaturação
Renaturação

Retirar o agente
desnaturante

Recuperação da forma
nativa da proteína
Bibliografia
WEIL, J.H.; LECHNER, Maria Celeste; Bioquímica geral, 2ª ed.;
Lisboa: Fundação Calouste Gulbenkian, 2000