Professional Documents
Culture Documents
Các đại diện đầu tiên của cấu trúc micelle casein được hiển thị ở đây là của phụ casein
"mô hình" micelle. Nó đã phát triển từ một vài mô hình trước đó. Nó rất khó để hình
dung chính xác những gì trông giống như các micelle. Tuy nhiên, các nhà khoa học
không biết nhiều về các micelle từ hành vi của nó, và mô hình bất cứ nhu cầu vào tài
khoản cho tất cả các sự kiện được biết. Mô hình này, trong đó nows ngày đến khoảng 20
tuổi, được dựa trên sự bao gồm của nhiều người được biết sự thật về hành vi micelle
casein. Xem Walstra và Jenness cho các cuộc thảo luận của mô hình này.
Hiện không phải là phổ quát chấp nhận của các nhà khoa học trên mô hình chăn nuôi bò
sữa, trong thực tế, có gắn kết bằng chứng cho thấy submicelles casein cũng xác định
không tồn tại, thay vì cơ cấu là cởi mở hơn và chất lỏng, có lẽ một bát "-của-spaghetti"
kiểu mẫu . Các vấn đề lớn với mô hình trước đó là việc phân phối các phosphat canxi, và
nó chắc chắn rõ ràng bây giờ mà tồn tại nhiều canxi phosphat phân bố đều khắp các
micelle, do đó, dựa trên mô hình trên, cả trong và ngoài submicelles.
Các mô hình kế tiếp được hiển thị ở đây đã phát triển gần đây, từ công việc đặc biệt là do
Carl Holt và đồng nghiệp tại Viện Nghiên cứu Hannah, Scotland. Nó cho thấy một ít
nhiều hình cầu, cao ngậm nước, mở và công bằng hạt. Chuỗi Polypeptide trong lõi là
một phần xuyên được liên kết bởi kích cỡ nanomet cụm phosphat Ca; cơ cấu nội bộ cho
phép tăng lên đến một khu vực bên ngoài phân khúc của mật độ thấp hơn được gọi là lớp
lông, mà confers steric và / hoặc tính ổn định để các hạt casein bản địa. Con số này cũng
thể hiện sự cân bằng giữa các micelle và huyết thanh sữa với quá trình axit hóa và có sưởi
ấm. (Nhờ Tiến sĩ Carole Tranchant, Ph.D. Disertation, Univ of Guelph, 1999,. Cho việc
sử dụng các con số này). Nó có thể là nhiều năm nhưng trước khi ra các kỹ thuật trực
quan (ví dụ như kính hiển vi điện tử) cho phép chúng tôi biết cấu trúc thực sự của micelle
casein.
Không chỉ là thành phần quan trọng trong việc xác định các tính chất của sữa, nhưng cơ
cấu vật lý cũng phải được kiểm tra. Do vai trò của nó trong tự nhiên, sữa là một dạng
chất lỏng. Điều này có vẻ tò mò nếu một sẽ đưa vào xem xét một thực tế là sữa có ít hơn
hầu hết các nước trái cây và rau cải. Sữa có thể được mô tả như là:
• một dầu-trong-nước nhũ tương với các chất béo globules phân tán trong giai
đoạn huyết thanh liên tục
• đình chỉ một keo của micelles casein, protein globular và partilcles lipoprotein
• một giải pháp của lactose, protein hòa tan, khoáng chất, vitamin các thành phần
khác.
Nhìn vào sữa dưới kính hiển vi, lúc phóng đại thấp (5X) đồng phục nhưng vẫn đục lỏng
là quan sát. Tại 500X phóng to, giọt hình cầu của chất béo, được gọi là globules chất
béo, có thể nhìn thấy. Tại phóng đại cao hơn (50.000 X), các micelles casein có thể được
quan sát thấy. Các thành phần cấu trúc chính của sữa, chất béo globules và micelles
casein, sẽ được xem xét chi tiết hơn sau này.
Sữa Lipids - Hoá tiết
Các nội dung chất béo của sữa có tầm quan trọng kinh tế vì sữa được bán trên cơ sở chất
béo. Sữa axít béo có nguồn gốc hoặc từ các hoạt động vi sinh vật trong rumen, và vận
chuyển đến các tế bào phân tiết qua máu và bạch huyết, hoặc từ tổng hợp tại các tế bào
phân tiết. Các lipid sữa chính là một lớp được gọi là chất béo trung tính có bao gồm
một xương sống glycerol ràng buộc đến ba axit béo khác nhau. Các axit béo là bao gồm
một chuỗi hydrocarbon và một nhóm carboxyl. Các axit béo chủ yếu được tìm thấy trong
sữa là:
Long chuỗi
• C4 - butyric *
• C6 - caproic
• C8 - caprylic
• C10 - capric
* Axít béo butyric là cụ thể cho mỡ sữa của động vật và động vật nhai lại chịu trách
nhiệm về hương vị ôi khi nó được tách ra từ glycerol bởi hành động lipase.
Các axít béo bão hòa (không có liên kết đôi), chẳng hạn như myristic, palmitic, và
Stearic chiếm tới hai phần ba các acid béo sữa. Oleic acid là axít béo chưa no nhiều nhất
trong sữa với một liên kết đôi. Trong khi các hình thức cis của đồng phân hình học là
phổ biến nhất trong tự nhiên, khoảng 5% của tất cả các trái phiếu chưa no đang ở vị trí
xuyên như là kết quả của hyđrô hóa rumen.
Triglycerides chiếm 98,3% tổng milkfat. Việc phân phối các axit béo chuỗi chất béo
trung tính trên, trong khi có hàng trăm các kết hợp khác nhau, không phải là ngẫu nhiên.
Các mẫu axít béo rất quan trọng khi xác định tính chất vật lý của lipid. Nói chung, các vị
trí SN1 gắn axit béo cacbon chủ yếu còn dài, và vị trí gắn SN3 cacbon chủ yếu là chiều
dài ngắn hơn và các axít béo chưa no. Ví dụ:
Các lượng nhỏ mono-, diglycerides, và acid béo tự do trong sữa tươi có thể là một sản
phẩm của lipolysis sớm hoặc đơn giản là tổng hợp chưa đầy đủ. Các lớp học khác của
lipid bao gồm phospholipids (0,8%) mà chủ yếu là liên kết với màng viên nhỏ chất béo
và cholesterol (0,3%) mà chủ yếu nằm trong lõi viên nhỏ chất béo.
Ở nhiệt độ phòng, các lipid được rắn, do đó, là chính xác được gọi là "chất béo" như trái
ngược với "dầu" mà là chất lỏng ở nhiệt độ phòng. Các điểm nóng chảy của chất béo
trung tính cá nhân khoảng từ -75 ° C cho glycerol tributyric đến 72 ° C cho tristearin.
Tuy nhiên, điểm nóng chảy cuối cùng của milkfat là ở 37 ° C vì chất béo trung tính nóng
chảy cao hơn hòa tan trong chất béo lỏng. Điều này là quan trọng bởi vì nhiệt độ 37 ° C
là nhiệt độ cơ thể của con bò và sữa sẽ cần phải được chất lỏng ở nhiệt độ này. Những
đường cong nóng chảy của milkfat là phức tạp của các thành phần lipid khác nhau:
Tinh của milkfat phần lớn xác định sự ổn định thể chất của các viên nhỏ chất béo và
nhất quán của các sản phẩm từ sữa ít chất béo, nhưng hành vi tinh thể cũng phức tạp bởi
nhiều chất béo trung tính khác nhau. Có bốn hình thức mà tinh thể có thể xảy ra trong
milkfat; alpha, ß, ß '1, và ß' 2, tuy nhiên, hình thức alpha là ổn định và ít nhất là hiếm
khi quan sát thấy trong từ từ làm mát bằng chất béo.
Nó nổi tiếng là nếu nguyên kem sữa hoặc là trái phải đứng, nó sẽ khác nhau. Stokes
'Luật dự đoán rằng globules chất béo sẽ kem do sự khác biệt về mật độ giữa chất béo và
huyết tương giai đoạn của sữa. Tuy nhiên, trong sữa tươi lạnh, creaming diễn ra nhanh
hơn so với dự đoán là từ thực tế này một mình. IgM, một immunoglobulin trong sữa, tạo
thành một phức hợp với lipoprotein. Phức tạp này, được gọi là kết tủa cryoglobulin lên
globules chất béo và keo tụ gây ra. Điều này được gọi là agglutination lạnh. Như cụm
globules chất béo, làm tăng tốc độ tăng cao và quét lên các globules nhỏ hơn với họ. Các
lớp kem hình thức rất nhanh, trong vòng 20-30 phút, trong sữa lạnh..
Homogenization sữa ngăn creaming này bằng cách giảm đường kính và phân phối kích
thước của globules chất béo, làm cho tốc độ tăng được tương tự cho phần lớn các
globules. Đồng thời, homogenization gây ra sự hình thành của một màng recombined
được nhiều mật độ tương tự trong các giai đoạn liên tục.
Màng Recombined rất khác so với bản địa FGM. Xử lý các bước như homogenization,
giảm đường kính trung bình của viên nhỏ chất béo và làm tăng đáng kể diện tích bề mặt.
Một số FGM bản địa sẽ vẫn adsorbed nhưng không còn đủ của nó để bao gồm tất cả các
diện tích bề mặt vừa được tạo ra. Ngay sau khi sự phá vỡ của các viên nhỏ mỡ, sức căng
bề mặt tăng đến một mức độ cao của 15 mN / m và các phân tử amphiphilic trong huyết
tương nhanh chóng hấp thu vào các giọt lipid để hạ thấp giá trị này. Các lớp adsorbed
bao gồm chủ yếu là các protein huyết thanh và micelles casein.
Một tài liệu tham khảo tốt cho thêm thông tin về globules chất béo có thể được tìm thấy
trong Mulder và Walstra.
Sữa Proteins
Giới thiệu và Review
Cơ cấu chính của protein bao gồm một chuỗi polypeptide của các axit amin dư lượng
tham gia với nhau bởi mối liên kết peptide, mà cũng có thể qua được liên kết bởi cầu
disulphide. Axit amin chứa cả một nhóm amin yếu cơ bản, và một nhóm yếu acid
carboxyl cả hai kết nối một chuỗi hydrocarbon, mà là duy nhất cho các axit amin khác
nhau. Các tổ chức ba chiều của protein, hoặc y theo, cũng liên quan đến cấu trúc thứ cấp,
đại học, và chia bốn được. Cơ cấu phụ đề cập đến bố trí không gian của dư lượng axit
amin được gần nhau trong trình tự tuyến tính. The alpha-helix và ß-pleated bọc là những
ví dụ của cấu trúc thứ cấp phát sinh từ các mối quan hệ thường xuyên và định kỳ steric.
Cơ cấu đại học dùng để chỉ bố trí không gian của dư lượng axit amin được xa nhau trong
chuỗi tuyến tính, cho đến tăng thêm Coiling và gấp. Nếu protein là chặt cuộn và xếp
thành một hình dạng hơi hình cầu, nó được gọi là một protein globular. Nếu protein bao
gồm các chuỗi polypeptide dài được intermolecularly được liên kết, họ được gọi là các
protein sợi. Đệ tứ kết cấu xảy ra khi các protein với hai hoặc nhiều subunits chuỗi
polypeptide liên quan.
Caseins
Các nội dung casein của sữa chiếm khoảng 80% protein sữa. Các phân số casein chính
là alpha (s1) và alpha (s2)-caseins, ß-casein và kappa-casein. Việc phân biệt tài sản
của tất cả các caseins là hòa tan thấp của họ ở pH 4,6. Yếu tố sáng tác chung là caseins
được chia protein, nhất với nhóm phosphat (s) este hóa để tồn dư serine. Những nhóm
phosphat rất quan trọng với cấu trúc của micelle casein. Canxi ràng buộc bởi các caseins
cá nhân là tỷ lệ thuận với nội dung phosphat.
Các conformation của caseins là giống như là các protein denatured globular. Số lượng
cao của dư lượng proline trong caseins nguyên nhân cụ thể uốn cong của chuỗi protein
và ức chế sự hình thành của gần đóng gói, ra lệnh cho các cấu trúc thứ cấp. Caseins
không chứa trái phiếu disulfua. Đồng thời, việc thiếu các tài khoản cơ cấu đại học cho sự
ổn định của caseins chống denaturation nhiệt bởi vì có rất ít cơ cấu để mở ra. Nếu không
có một cơ cấu đại học có đáng kể tiếp xúc của dư lượng hydrophobic. Điều này dẫn đến
phản ứng mạnh mẽ của các hiệp hội caseins và ám họ không hòa tan trong nước.
Trong nhóm các caseins, có một số tính năng phân biệt dựa trên phân phối phụ trách và
nhạy cảm đối với canxi mưa:
Các "casein phụ micelle" mô hình đã được nổi bật trong nhiều năm qua, và được minh
họa và được mô tả bằng liên kết sau, nhưng không có sự chấp nhận phổ quát của mô hình
này, và bằng chứng để gắn nghiên cứu cho thấy rằng không có một định nghĩa phụ
-micellar cơ cấu để micelle ở tất cả. Một mô hình của một cơ cấu khác mở ra cũng được
định nghĩa với liên kết sau.
Trong mô hình submicelle, người ta cho rằng có những uẩn nhỏ của casein toàn, chứa
10-100 phân tử casein, được gọi là submicelles. Mọi người cho rằng có hai loại khác
nhau của submicelle; có và không có kappa-casein. Những submicelles chứa một lõi
hydrophobic và được bao phủ bởi một áo hydrophilic được ít nhất một phần bao gồm các
moieties cực của kappa-casein. Các CMP hydrophilic của các kappa-casein tồn tại như
một mái tóc linh hoạt.
Các mô hình mở cũng cho thấy có những vùng dày đặc hơn và ít dày đặc trong vòng
midelle, nhưng có ít của một cấu trúc cũng xác định. Trong mô hình này, canxi phosphat
nanoclusters caseins ràng buộc và cung cấp cho sự khác biệt về mật độ bên trong micelle
casein.
Keo canxi phosphat (ĐTC) hoạt động như một xi măng giữa hàng trăm hoặc thậm chí
hàng ngàn submicelles đã hình thành các micelle casein. Ràng buộc có thể được cộng
hóa trị hoặc điện. Submicelles giàu ở kappa-casein chiếm một vị trí trên bề mặt, trong
khi những người có ít được chôn cất trong nội thất. Kết quả là lớp lông, ít nhất là 7 nm
dày, hành vi cấm tập hợp thêm các submicelles bởi repulsion steric. Các micelles casein
không tĩnh; có ba năng động cân bằng giữa các micelle và môi trường xung quanh của
nó:
Các yếu tố sau đây phải được xem xét khi đánh giá sự ổn định của micelle casein:
Vai trò của Ca + +:
Hơn 90% các nội dung canxi của sữa tách kem được kết hợp một cách nào đó
hay cách khác với micelle casein. Việc loại bỏ các Ca + + phân ly dẫn đến đảo
ngược của ß-casein micellular mà không tan vỡ. Việc bổ sung Ca + + dẫn đến tập
hợp.
H Bonding:
Một số caseins xảy ra giữa các cá nhân trong micelle nhưng không nhiều vì
không có cấu trúc trung học ở các protein casein.
Disulphide Trái phiếu:
alpha (s1) và ß-caseins không có bất kỳ dư lượng cysteine. Nếu bất kỳ trái phiếu
SS xảy ra trong micelle, họ không phải là động lực cho ổn định.
Hydrophobic Tương tác thuốc:
Caseins là một trong các protein hydrophobic nhất và có một số bằng chứng cho
thấy họ đóng một vai trò trong sự ổn định của các micelle. Nó phải được ghi nhớ
rằng các tương tác hydrophobic rất nhiệt độ nhạy cảm.
Tương tác điện:
Một số tiểu đơn vị tương tác có thể là kết quả của liên kết ion, nhưng cơ cấu
micellar tổng thể là rất lỏng lẻo và cởi mở.
van der Waals Forces:
Không có thành công trong các lực lượng liên quan đến sự ổn định micellular.
Steric ổn định:
Như đã lưu ý, lớp lông can thiệp với cách tiếp cận interparticle.
Có một số yếu tố đó sẽ ảnh hưởng đến sự ổn định của hệ thống micelle casein:
Muối nội dung:
ảnh hưởng đến các hoạt động canxi trong huyết thanh và canxi phosphat nội dung
của micelles.
pH:
hạ thấp độ pH dẫn đến giải thể cho đến khi canxi phosphat, tại điểm isoelectric
(pH 4,6), phosphat tất cả bị giải thể và caseins tủa.
Nhiệt độ:
at 4 ° C, beta-casein bắt đầu chia rẻ từ micelle này, lúc 0 ° C, không có tập hợp
micellar; lạnh sản xuất một cryo gọi là kết tủa-casein.
Xử lý nhiệt:
protein whey trở thành adsorbed, thay đổi hành vi của các micelle.
Mất nước:
bởi ethanol, ví dụ, dẫn đến tập hợp của micelles.
Khi hai hoặc nhiều những yếu tố này được áp dụng với nhau, tác dụng cũng có thể được
phụ gia.
Mặc dù micelle casein là khá ổn định, có bốn cách chính, trong đó tập hợp có thể gây ra:
1. chymosin - ngưng nhu tố hoặc các proteolytic enzym như trong Cheese sản xuất
2. Axít
3. sức nóng
4. tuổi sự đông lại
Enzyme Coagulation
Chymosin, hoặc ngưng nhu tố, thường được sử dụng cho các enzym đông máu. Trong
giai đoạn tiểu học, ngưng nhu tố cleaves việc Phê (105)-Met (106) mối liên kết của
kappa-casein dẫn đến sự hình thành của CMP hòa tan trong đó diffuses ra khỏi micelle và
para-kappa-casein, một peptide hydrophobic rõ ràng những gì còn lại trên các micelle.
Các bản vá hoặc trang web phản ứng, như minh họa trong hình ở trên, đó là trái trên
micelles sau khi enzym cleavage là cần thiết trước khi tập hợp của micelles paracasein có
thể bắt đầu.
Trong giai đoạn trung học, các tổng hợp micelles. Điều này là do sự mất repulsion
steric của các kappa-casein cũng như sự thiệt hại của repulsion điện do sự giảm độ pH.
Như độ pH của phương pháp tiếp cận điểm isoelectric của nó (pH 4,6), các tổng hợp
caseins. Casein Các micelles cũng có một xu hướng tổng hợp, vì các tương tác
hydrophobic. Canxi giúp đông máu bằng cách tạo điều kiện isoelctric và bởi hành động
như một cầu nối giữa micelles. Nhiệt độ tại thời điểm đông máu là rất quan trọng cho cả
hai giai đoạn tiểu học và trung học. Với sự gia tăng nhiệt độ lên đến 40 ° C, tỷ lệ tăng
phản ứng ngưng nhu tố. Trong giai đoạn thứ cấp, tăng nhiệt độ tăng phản ứng
hydrophobic. Giai đoạn đại học của đông máu liên quan đến việc sắp xếp lại các gel
một micelles sau khi đã được thành lập. Có một mất bản sắc paracasein như là các công
ty sữa curd và syneresis bắt đầu.
Axit Coagulation
Quá trình axit hóa gây ra các casein micelles để mất ổn hoặc tổng hợp bằng cách giảm
phí điện của họ cho rằng các điểm isoelectric. Đồng thời, các axit trung vào làm tăng
tính hòa tan các chất khoáng để canxi và phốt pho hữu cơ chứa trong các micelle dần dần
trở nên hòa tan trong dung dịch nước giai đoạn. Casein micelles tan rã và casein kết tủa.
Tập hợp xảy ra như là kết quả của entropically hướng tương tác hydrophobic.
Sức nóng
Ở nhiệt độ trên micelles casein sôi sẽ irreversibly tổng hợp. Ngày sưởi ấm, dung lượng
bộ đệm của sự thay đổi các muối sữa, lượng khí carbon dioxide được phát hành, các axit
hữu cơ được sản xuất, và phophate tricalcium và phosphat casein có thể được kết tủa với
việc phát hành các ion hydro.
1. Proteolytic đổ vỡ của các casein: enzyme plasmin vi khuẩn hoặc bản địa có khả
năng chịu nhiệt điều trị có thể dẫn đến sự hình thành của một gel
2. Phản ứng hóa học: polyme của casein và protein whey do Maillard loại hoặc
phản ứng hóa học khác
3. Hình thành kappa-casein-ß-lactoglobulin phức
Một nguồn tuyệt vời của các thông tin về sự ổn định micelle casein có thể được tìm thấy
trong Walstra.
Whey protein
Các protein xuất hiện trong nổi trên mặt sữa sau khi lượng mưa ở pH 4,6 được gọi chung
là các protein sữa. Những globular protein có nhiều nước hòa tan hơn caseins và tùy
thuộc vào nhiệt denaturation. Native whey protein có tốt gelling và whipping tài sản.
Denaturation làm tăng khả năng giữ nước của họ. Các phân số nguyên tắc là ß-
lactoglobulin, alpha-lactalbumin, albumin huyết thanh bò (BSA), và
Immunoglobulins (Ig).
ß-Lactoglobulins: (MW - 18.000; 162 dư lượng) Nhóm này, bao gồm tám biến thể di
truyền, bao gồm khoảng một nửa tổng số whey protein. ß-Lactoglobulin có hai trái phiếu
disulfua nội bộ và một nhóm Việt thiol. Conformation này bao gồm cấu trúc phụ đáng kể
và tồn tại tự nhiên như là một dimer được liên kết noncovalent. Tại điểm isoelectric (pH
3,5-5,2), các dimers đang tiếp tục liên quan đến octamers nhưng ở pH 3,4 dưới đây,
chúng dissociated để monome.
alpha-Lactalbumins: (MW - 14.000; 123 dư lượng) Các protein có chứa tám nhóm
cysteine, tất cả đều tham gia vào các trái phiếu disulfua nội bộ, và bốn dư lượng
tryptophan. alpha-Lactalbumin có cấu trúc rất cao đã ra lệnh thứ hai, và một, cấu trúc
hình cầu nhỏ gọn đại học. Denaturation nhiệt và độ pH <4,0 kết quả trong việc phát hành
canxi ràng buộc.
Enzym
Enzyme là một nhóm các protein mà có khả năng xúc tác các phản ứng hóa học và tốc
độ của các phản ứng như vậy. Các hành động của các enzym là rất cụ thể. Sữa chứa cả
hai bản địa và exogenous enzym. Enzym Exogenous chủ yếu bao gồm nhiệt enzym ổn
định sản xuất bởi vi khuẩn psychrotrophic: lipases, và proteinases. Có rất nhiều enzym
bản địa đã được phân lập từ sữa. Nhóm quan trọng nhất là các hydrolases:
• lipoprotein lipase
• plasmin
• Phosphatase kiềm
Lipoprotein lipase (LPL): Một loại enzyme lipase chia tách chất béo thành glycerol và
acid béo tự do. Enzym này là các mặt hàng chủ yếu trong huyết tương gắn với micelles
casein. Milkfat được bảo vệ khỏi hành động của mình bằng FGM. Nếu FGM đã bị hư
hỏng, hoặc nếu cofactors nhất định (máu lipoprotein huyết thanh) là hiện nay, các LPL có
thể tấn công lipoprotein của FGM lipolysis có thể được gây ra theo cách này..
Plasmin: plasmin là một enzym proteolytic; nó chia tách các protein. Plasmin tấn công
cả hai ß-casein và alpha (s2)-casein. Nó rất nhiệt ổn định và chịu trách nhiệm cho sự
phát triển của cay đắng trong sữa tiệt trùng và sữa tiệt trùng chế biến. Nó còn có thể
đóng một vai trò trong việc phát triển chín và hương vị của pho mát nhất định, chẳng hạn
như pho mát Thụy Sĩ.
Phosphatase kiềm: Phosphatase enzyme có khả năng chia este axit cụ thể phosporic
thành axit photphoric và rượu có liên quan. Không giống như các enzym sữa nhất, nó có
một OPTIMA pH và nhiệt độ khác nhau từ các giá trị sinh lý; pH 9,8. Enzyme là bị phá
hủy bởi nhiệt độ pasteurization tối thiểu, do đó, một thử nghiệm Phosphatase có thể được
thực hiện để đảm bảo pasteurization thích hợp.
Các thuộc tính chức năng và interfacial của β-casein và β dephosphorylated-casein (DEP
β-casein) được nghiên cứu ở pH 7,0 trong đệm phosphat 10 mM. Một giảm nhũ tương
ổn định và tăng một trong foamability đã được quan sát thấy. Kết quả từ nhiều kỹ thuật
interfacial bao gồm cả di động electrophoretic, độ dày màng mỏng, bề mặt và căng thẳng
interfacial, rheology bề mặt, adsorbed độ dày lớp, và isotherms hấp phụ của β
dephosphorylated-casein và β-casein được báo cáo. Các kết quả chứng minh rằng các
nhóm phosphoryl hóa của N-ga khu vực của β-casein là quan trọng cho việc ổn định nhũ
tương. Đây là một trong hai như là kết quả trực tiếp của repulsion phí giữa casein β-N-
khu vực nhà ga hoặc nhiều hơn có lẽ là một kết quả gián tiếp của N giảm phí đầu cuối
cho phép DEP β-casein để thông qua một conformation interfacial khác nhau dẫn đến
một mất mát hoặc giảm một rào cản steric.
http://www2.hcmuaf.edu.vn/data/nhtri/Casein.doc
The functional and interfacial properties of β-casein and dephosphorylated β-casein (DeP
β-casein) were studied at pH 7.0 in 10 mM phosphate buffer. A decrease in emulsion
stability and an increase in foamability was observed. Results from a variety of interfacial
techniques including electrophoretic mobility, thin film thickness, surface and interfacial
tension, surface rheology, adsorbed layer thickness, and adsorption isotherms of
dephosphorylated β-casein and β-casein are reported. The results demonstrate that the
phosphorylated groups of the N-terminal region of β-casein are important for stabilizing
emulsions. This is either as a direct result of charge repulsion between β-casein N-
terminal regions or more probably as an indirect result of the reduced N-terminal charge
permitting DeP β-casein to adopt a different interfacial conformation resulting in a loss or
reduction of a steric barrier