CHƯƠNG II. VẬT LIỆU SINH HỌC 2.1.

Protein

1.Khái niệm, vai trò của protein
Khái niệm:

là các hợp chất cao phân tử bao gồm chủ yếu là các L-axit amin kết hợp với nhau qua liên kết peptit
Vai trò:

Hemoglobin: 64,5 kDa

Xúc tác Vận tải Chuyển động Bảo vệ

+

Truyền xung thần kinh Điều hoà Kiến tạo chống đỡ cơ học Dự trữ năng lượng
2

CHƯƠNG II. VẬT LIỆU SINH HỌC
2.1.

Protein

2. Axit amin
Khái niệm:

là hợp chất trong phân tử có chứa ít nhất một nhóm amin và một nhóm cacboxyl
trong thiên nhiên có 150 loại AA, trong đó có 20 loại tham gia cấu tạo protein = 20 a.a cấu trúc

Công thức chung:

R H2N C H

COOH
8

CHƯƠNG II. VẬT LIỆU SINH HỌC
2.1.

Protein

2. Axit amin
Tên viết tắt:

9

1a) AXIT AMIN KHÔNG PHÂN CỰC,
mạch bên là hydrocacbon kỵ nước (1)

Cầu & que

Hoá lập thể

Hình chiếu Fischer
R= Hydro Phần linh động, mềm dẻo Không chứa cácbon bất đối

A.a kiểu mẫu Nhóm R là -CH3 12

:N

:H

:O

:C

Mạch bên kỵ nước Duỗi thẳng hoặc phân nhánh Chứa lưu huỳnh = Tương tác và kết gắn với ion KL 13 Metaloprotein .

Prolin: axit imin duy nhất Cấu trúc vòng: Proline bị hạn chế về mặt hình thể. làm ảnh hưởng đến cấu trúc protein 14 .

mạch bên là hydrocacbon thơm Vòng phenyl hoàn toàn kỵ nước Nhóm hydroxyl (-OH) Hoạt động Vòng Indol Nhóm methylen (-CH-) 2 vòng lai + Nhóm NH Tyr & Trp do có nhóm -OH & -NH nên ít kị nước hơn 15 .1b) AXIT AMIN KHÔNG PHÂN CỰC.

điều hoà thứ 2 18 .Nhãm II: Axit amin trung tÝnh (5) Alanin được hydroxyl hoá Valin có 1 nhóm hydroxyl thay thế cho nhóm methyl Tâm bất đối OH + Đường =Glycoprotein OH + P = Ức chế.

Cysteine Serine có nhóm sulfhydryl. bền protein 19 . 2 –SH = lk disulfide. hay thiol (-SH) thay thế cho nhóm hydroxyl (-OH) -SH hoạt động hơn –OH.

Q) 20 . N) Các Amid cua a.a Glutamine (Gln.Asparagine (Asn.

Asp)  Lu«n tÝch ®iÖn ©m ë pH sinh lý(pH 7.Nhãm III:  C¸c m¹ch bªn axit tÝnh (2) Glutamate hoÆc axit glutamic(E.4) 21 . Glu) vµ Aspartat hoÆc axit aspartic (D.

His) Lyzin (K. Lys) Arginin (R. do ®ã cã thÓ ho¹t ®éng nh­ lµ mét chÊt nhËn proton hoÆc cho proton phô thuéc vµo pH cña m«i tr­êng xung quanh. (His lµ mét a.Nhãm Iv: C¸c m¹ch bªn bazƠ tÝnh    Histidin (H. Arg)   NhËn mét proton ë pH sinh lý (tÝch ®iÖn d­¬ng) His bÞ ion hãa ë gÇn pH sinh lÝ.a cã tÝnh baz¬ yÕu) 22 .

a. 26 . methionine.tryptophan.a cÇn thiÕt (a.  C¸c a.®©y lµ c¸c axit amin kh«ng thay thÕ cã ®iÒu kiÖn.C¸c axit amin ®­îc t¹o thµnh nh­ thÕ nµo? Kh¸i niÖm axit amin cÇn thiÕt  Ng­êi vµ ®éng vËt kh«ng thÓ tæng hîp ®­îc mét sè a. isoleucine.a kh«ng thay thÕ): valine. leucine. lysine  Arginin vµ Histidin lµ c¸c a.a kh«ng thay thÕ ë trÎ nhá vµ mét sè ng­êi m¾c c¸c bÖnh rèi lo¹n trao ®æi chÊt (extreme metabolic stress disease). phenylalanine.a nµy ®­îc gäi lµ c¸c a. threonine.

31 .  H­íng quay cña mÆt ph¼ng ¸nh s¸ng ph©n cùc ®­îc kÝ hiÖu b»ng dÊu (+): quay ph¶i vµ (-): quay tr¸i.a ®¬n gi¶n nhÊt lµ glyxin cßn tÊt c¶ c¸c axit amin ®Òu cã chøa cacbon bÊt ®èi.tÝnh chÊt cña axit amin (1) TÝnh quang ho¹t  Kh¶ n¨ng lµm quay mÆt ph¼ng ph©n cùc cña ¸nh s¸ng  ChØ trõ a. nªn chóng cã tÝnh quang ho¹t.

(2) TÝnh chÊt ion hãa (®iÖn ly l­ìng tÝnh) Tổng điện tích: +1 0 -1 33 .

Fluoro -2. pH 7-8 SPhÈm thu ®­îc (DNP-aa) cã mµu kh«ng bÞ thñy ph©n trong m«i tr­êng axit.øng víi 1.4 dinitrobenzen ( thay thÕ 1 hidro cña nhãm amin b»ng gèc th¬m dinitrophenyl): 25oC.øng thÕ cña nhãm -NH2: (5) P. mét ph­¬ng ph¸p dïng ®Ó x¸c ®Þnh trinh tù a. 43 . TÝnh chÊt nµy lµ c¬ së cña ph­¬ng ph¸p Sanger.C¸c ph.a trong protein (trinh bay trong phan tinh chat cua protein).

øng thÕ cña nhãm -NH2: (6) Phản ứng với HCHO: phương pháp chuẩn độ formol của Sorensen 44 .C¸c ph.

øng víi axit nitr¬ ®Ó giải phóng khÝ nit¬ vµ oxy axit t­¬ng øng ®­îc hình thµnh: R H – C .OH COOH + N2 + H2 O  Dùa vµo l­îng nit¬ tho¸t ra ta cã thÓ tÝnh ®­îc l­îng axit amin cã trong dung dÞch (ph­¬ng ph¸p Van Slyke).(7) P.øng víi axit nitr¬  Nh­ c¸c amin bËc nhÊt kh¸c. axit amin p.NH2 COOH + HO-N=O R H – C . 45 .

com/Reaction%20reference/reactions/Ninhydrin%20with%20amino%20acid%20mechanism.ph©n tö ninhydrin khö cïng víi 1 ph©n tö ninhydrin míi. toC CO2 + NH3+ RCHO + COOH . amin ®Òu tham gia = CO2 vµ NH3 ®Òu bÞ lo¹i: R H2N C H+ pH 5-7.ø víi NH3bÞ lo¹i ra ë trªn ®Ó t¹o thµnh 1 hîp chÊt cã mµu tÝm ®á: H + NH3+ H NH4 + 3 H2 O + NH3 -Nguyªn tö N cña NH3 = cÇu nèi ®Ó nèi 2 ph©n tö nihydrin t¹o thµnh hîp chÊt cã mµu tÝm 46 ®á .Nhãm cacboxyl.Xem thêm: http://www. OD570 nm .ecompound.gif . p.(8) Phản ứng với ninhydrin .

United States Patent 3722516 R H2N C H +R’-CO-CO-R’’ → RCHO + R’-CHNH2-CO-R’’+CO2 COOH (10) Phản ứng của axit amin với đường khử (Phản ứng Maillard) →Tạo hợp chất có màu nâu. hương thơm đặc trưng 48 .(9) Phản ứng với reducton Xem thêm: SMOKING TOBACCO PRODUCT AND METHOD OF MAKING THE SAME .

(11) Phản ứng tạo liên kết peptid 49 .

Protein 3. nhưng chỉ 1 đồng phân có hoạt tính sinh học. VẬT LIỆU SINH HỌC 2.CHƯƠNG II.1. Liên kết tồn tại trong cấu trúc bậc 1: liên kết đồng hoá trị giữa các axit amin 55 . Cấu trúc của protein Cấu trúc bậc 1 Là trình tự sắp xếp của các axit amin trong mạch polypeptide Có k axit amin có k! trình tự sắp xếp.

được hình thành giữa nhóm CO của aa thứ i với nhóm NH của aa thứ i+4. Cấu trúc bậc hai: (1)xoắn alpha Dạng cấu hình lò xo Được sinh ra do sự “tự” cuộn xoắn của 01 đoạn mạch polypeptide Được giữ bền vững nhờ các liên kết hydro nội phân tử. 59 .

(A) (B) 62 :N :H :O :C :R . Cấu trúc bậc hai: (2) tờ giấy xếp Cấu trúc gấp nếp beta. Dạng hình chữ chi Sinh ra nhờ sự tương tác giữa các đoạn mạch polypeptide Được giữ vững nhờ liên kết hydro hình thành giữa nhóm CO của đoạn mạch polipeptide này với nhóm NH của đoạn mạch polypeptide gần kề.

tổng = 8 xoắn (75% mạch chính) Nhóm ngoại kết gắn với O2 Nhóm Heme là protoporphyrin IX. & nguyên tử sắt ở tâm 71 .Cấu trúc bậc ba Cấu hình của toàn bộ mạch polypeptide Myoglobin Chủ yếu là xoắn alpha.

1 loại Protein (Cro) của thực khuẩn thể lambda Dimer của các dưới đơn vị xác định Cấu trúc bậc bốn. dimer 74 .

1. Hình dạng và kích thước Hình sợi Protein có cấu trúc bậc hai bền chắc Vô định hình Protein có nhiều aa không phân cực Tương tác tốt với nước. tạo cấu hình ngẫu nhiên 78 .4) Tính chất protein Hình cầu 4.

Kích thước Hạt nano: 1-100 nm. 1 kDa = 1000 Dalton 79 .

2. Tính chất điện li lưỡng tính pI pH>pI: đa anion pH<pI: đa cation 82 .4.

4. Các phản ứng màu Phản ứng Biure.3. Foline 540 nm 5-160 mg/ml protein 84 .

10-2 mg/ml 85 . 562 nm 5.Phản ứng axit bicinchoninic (BCA) Giai đoạn 1: Phản ứng Biure Giai đoạn 2: Phản ứng giữa Cu+ với BCA Màu tím đậm.10-2 -160.

tr/~dulekgurgen/Proteins.edu. 10 µg/ml http://www.File.illinois. màu xanh.pdf 86 .tmp/47641dat. 10 phút-RT Giai đoạn 2: Phản ứng giữa Cu+/axit amin thơm (Tyr.itu. 750 nm.edu/biochem/355/articles/LowryJBC193_265.sigmaaldrich.com/etc/medialib/docs/Sigma/Datasheet/6/47641dat.Par.pdf http://web. Trp) với thuốc thử Folin.pdf http://www.life.Phản ứng Folin-Ciocalteu Giai đoạn 1: Phản ứng Biure.Ciocalteu (dung dịch axit phosphomolybdic-phosphotungstic) ? 30 phút.0001.

com/6558717.freepatentsonline.1 .html 87 .1500µg/mL www.

protein bị mất đi các tính chất ban đầu. protein bị biến tính. Luộc trứng Kem trứng Đậu phụ 88 . Khả năng biến tính •Dưới tác dụng của các tác nhân vật lý hoặc các tác nhân hoá học.4.4.

89 .4 bị thay đổi Mất hoặc giảm hoạt tính sinh học Phân tử protein bị duỗi ra •xuất hiện các nhóm kỵ nước  khả năng hoà tan giảm khả năng giữ nước kém mất khả năng kết tinh.3.Khi protein bị biến tính: Các cấu trúc bậc 2. protein biến tính dễ tiêu hoá.   • phơi bày các liên kết peptide ứng với vùng đặc hiệu của protease.

5.4. Protein hình cầu tan Protein có nhiều nhóm phân cực ở bên bề mặt phân tử hòa tan tốt Protein có nhiều axit amin axit tính tan tốt hơn Trong môi trường muối loãng. Bởi ???? 97 . trong môi trường có nồng độ muối cao protein không tan. Khả năng hoà tan và kết tủa Các protein có khả năng hoà tan khác nhau Protein hình sợi không tan. kiềm loãng protein tan tốt.

php 98 . Mức độ hydrate hoá (lớp vỏ nước) 2.gmu.edu/~greck/Server/intro.Độ hoà tan của protein phụ thuộc vào 2 yếu tố: 1. Mức độ tích điện của protein (lớp vỏ điện tích) Protein G với lớp vỏ nước dày 5 A http://binf.

cornell. phân tử protein sẽ kết hợp với nhau tạo thành khối lớn.htm 99 .vet. Hình: Kết tủa protein trong nước tiểu bằng sulfosalicylic acid (SSA) http://ahdc. tách khỏi dung dịch → kết tủa.Hòa tan và Kết tủa (tiếp) Dưới tác dụng của các yếu tố vật lí.edu/clinpath/modules/ua-rout/protssa. phá vỡ màng nước. hoá học làm trung hoà điện tích của các phân tử protein.

Caffeine. Bằng enzym: lâu (nước mắm. Tocopheryl Acetate. Propylparaben 103 http://news.TÍNH CHẤT CỦA PROTEIN (tiếp) 4. Hydrolyzed Wheat Protein. tương an toàn không 3-MCPD) It guards against hair loss. Synthetic Thymus Hydrolysate.. Carbomer. Parfum.com/nuoc_cham_o_tphcm_kem_chat_luong_mat_an_toan_-600244572-268632064. Phenoxyethanol.html . Sodium Benzoate.socbay. Propylene Glycol. giá trị dinh dưỡng giảm 50%. Ingredients: Aqua. Panthenol. Methylparaben. dùng khi thuỷ phân protein bám xương để tránh hoà tan xương như khi dùng axit.6. Isopropyl Alcohol. PEG-35 Castor Oil. Sodium Hydroxide. dandruff and environmental damage. PEG-40 Hydrogenated Castor Oil. dạng L bị đồng phân hoá thành dạng D. Tính chất thuỷ phân: Bằng axit: một số axit amin thơm bị tổn thất Bằng kiềm: axit amin có lưu huỳnh bị phá huỷ. Menthyl Lactate. Benzyl Alcohol.

/page6.4..shtml 104 . tạo màng: Khi protein bị biến tính.chembio.7.. • www. tập hợp lại hình thành cấu trúc mạng lưới không gian 3 chiều có trật tự → gel protein. Tạo gel.ca/. Nút ở các ô mạng là liên kết ưa béo hình thành giữa các gốc R.uoguelph.

Làm bền nhũ tương. Tính chất bề mặt: • Protein hấp phụ trên các bề mặt.8. làm bền nhũ tương và bọt theo các cơ chế khác nhau • Protein thường bị biến tính Tương tác tĩnh điện Hiệu ứng không gian - - 107 .1-1 mcm) của pha phân tán. 1 chất ở dạng giọt nhỏ (0. còn chất kia ở pha liên tục Bọt=hệ phân tán của chất khí trong pha liên tục là chất lỏng hoặc bán rắn 4. tạo bọt Nhũ tương=hệ phân tán của 2 chất lỏng ko trộn lẫn.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful