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ENZIMAS

Enzimas funcionales y no funcionales

Las enzimas son biocatalizadores qumicos de naturaleza proteica, que producen un cambio qumico especfico en todas las partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo los pueda usar. La coagulacin de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas. Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada rgano y clula del cuerpo, como en:

La sangre Los lquidos intestinales La boca (saliva) El estmago (jugo gstrico)

Las enzimas funcionales.Las enzimas funcionales son aquellas que tienen una funcin definida y especifica en la catalizacin de una reaccin. Como se sabe las enzimas se pueden encontrar en muchas de las partes de nuestro cuerpo una de ellas, son las enzimas que se encuentran en el plasma sanguneo este constituye su sitio normal de accin, y su concentracin plasmtica es equivalente o mayor que la del tejido donde se producen. A este grupo pertenecen la Seudocolinesterasa, as como las enzimas que intervienen en la coagulacin. La determinacin de la actividad de estas enzimas tiene inters clnico en la evaluacin tanto de la funcin propia de la enzima como en el estudio como de la funcin del tejido que la sintetiza. Las Enzimas No funcionales.Las enzimas no funcionales son aquellas que no tienen una funcin conocida ya sea porque no dispone de la cantidad necesaria de sustratos, cofactores o activadores. En el plasma sanguneo estas enzimas no funcionales se encuentran presentes normalmente a niveles muy bajos de concentracin y no llevan a cabo funcin alguna conocida en la sangre. Actan en el interior de la clula o tejidos.

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Isoenzimas de inters diagnstico Isoenzimas de la Creatinfosfoquinasa

La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones elevadas en el tejido muscular tanto esqueltico como cardaco y en menor concentracin en otros tejidos. Se puede dividir en tres Isoenzimas: MM, MB, y BB, y se la emplea tanto en el diagnstico de infarto agudo de miocardio cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias musculares. Varias condiciones fisiolgicas pueden aumentar la creatinfosfoquinasa srica, de igual modo que determinadas patologas sistmicas. En primer lugar, corresponde considerar si este hallazgo de laboratorio se halla acompaado de sntomas como las mialgias, que nos orienten hacia una patologa en particular. En segundo trmino, cabe descartar drogas que puedan estar modificando los niveles sricos de creatinfosfoquinasa. En pacientes asintomticos con creatinfosfoquinasa elevada sin causa aparente resulta prudente controles peridicos que permitan descartar otras patologas. La asociacin de miopata con el uso de estatinas requiere vigilancia para no suspender inadecuadamente una droga con mltiples beneficios. La medicin de la creatinfosfoquinasa es una determinacin de laboratorio inespecfica pero sumamente til para el diagnstico y el seguimiento de miopatas. El problema surge con pacientes asintomticos o mnimamente sintomticos en quienes la creatinfosfoquinasa adquiere valor para determinar las conductas a seguir en el intento por arribar al diagnstico. Isoenzimas de la Lactato Deshidrogenasa

La lactato deshidrogenasa o deshidrogenasa del cido lctico (LDH) es una enzima presente en mltiples tejidos orgnicos, se libera al plasma como consecuencia de la destruccin celular (fisiolgica o patolgica) y es un marcador de destruccin celular sensible aunque poco especfico. Es posible distinguir 5 isoenzimas de la LDH, que permiten diferenciar hasta cierto punto el rgano u rganos de procedencia. As, la LDH-1 procede en el 60% del msculo cardaco, mientras que la LDH-5 procede mayoritariamente del hgado y la piel. Sin embargo, la determinacin de isoenzimas est siendo abandonada de forma progresiva por ser slo relativamente especficas y disponer hoy da de otros marcadores ms eficaces (as p. ej., en el diagnstico de la necrosis miocrdica resulta ms til la determinacin de troponinas que la determinacin de LDH-1 ya que sta es slo relativamente especfica del corazn y su elevacin es ms tarda).

Entonces la lactato deshidrogenasa tiene 5 Isoenzimas, propias de distintas partes del cuerpo: ________________________________________________________________________________ FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
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LDH-1: en el corazn, msculos y eritrocitos. LDH-2: en el sistema retculo endotelial y leucocitos. LDH-3: en los pulmones. LDH-4: en los riones, placenta y pncreas. LDH-5: en el hgado y msculo esqueltico Si bien la LDH es abundante en las clulas de los tejidos, los niveles en la sangre son, por lo general, bajos. Sin embargo, cuando los tejidos se daan a causa de una lesin o una enfermedad, liberan ms LDH en el torrente sanguneo. Las afecciones que suelen causar este aumento en la cantidad de LDH en el torrente sanguneo son las siguientes: enfermedades del hgado, ataques cardiacos, anemia, trauma muscular, fracturas seas, cncer, infecciones tales como la meningitis, la encefalitis o el VIH. Isoenzimas de la amilasa

Las isoenzimas de la -amilasa se clasifican en dos grupos principales: las isoenzimas tipo-P (P2, P3, P4, P5 y P6), especficas del pncreas, que representan el 35-45% de la actividad plasmtica total de la -amilasa y las isoenzimas tipo-S (S2, S3, S4, S5 y S6), de origen extra pancretico, producidas principalmente por las glndulas salivales pero tambin por otros tejidos como el ovario, pulmn, prstata, hgado, intestino delgado, rin, etc. Las isoenzimas salivales son la forma srica predominante, lo que condiciona que una parte importante de las hiperamilasemias tengan un origen no pancretico y sean debidas a procesos patolgicos que afecten a los rganos productores de las isoenzimas de la -amilasatipo-S.

Cintica enzimtica y sus aplicaciones clnicas La cintica enzimtica es el campo de la bioqumica que se encarga de la medicin cuantitativa de los ndices de las reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio sistemtico de factores que afectan estos ndices. El anlisis cientfico puede revelar el nmero y orden de los pasos individuales mediante los cuales las enzimas transforman sustratos y productos. La cintica enzimtica aplicada representa el principal recurso mediante el cual los cientficos identifican y caracterizan agentes teraputicos que inhiben de manera selectiva los ndices de procesos catalizados por enzimas especficos.

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BIBLIOGRAFIA

http://www.villavicencio.org.ar/pdf08/156.pdf http://zeus.colsanitas.com/manual_referencia/parametros_referencia2.php?prueba= 413 http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/ez-clinico.pdf

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