Instituto del Profesorado en Enfermera Padre Luis Tezza (A-691) Carrera de Tcnico en Laboratorio Asignatura: Qumica Biolgica. Prof.

Dr. Jos Magarios

ACTIVIDADES DE INTEGRACIN: Protenas y Enzimas

Material preparado por el Tc. Sup. Lab. Luciano Rey. JTP IPLT.

1. La actividad de un enzima es sensible a factores como: A) el pH B) la temperatura C) la presencia o ausencia de cofactores D) la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reaccin 2. Los cofactores: A) son fundamentales para la actividad de muchos enzimas B) pueden llegar a participar en el mecanismo de la reaccin C) son siempre molculas orgnicas complejas D) pueden unirse covalentemente al enzima 3. En un enzima, el centro activo: A) es el lugar al que se une el sustrato B) no participa en el mecanismo de la reaccin, sino slo en la unin del sustrato C) participa tanto en la unin del sustrato como en el mecanismo de la reaccin D) permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir al enzima 4. Los catalizadores son sustancias: A) que se unen al enzima por su centro activo B) que se consumen rpidamente durante la reaccin, pero contribuyen a que sea ms rpida C) que no hacen posibles las reacciones que no son espontneas D) que pueden ser tanto orgnicas como inorgnicas 5. Al estudiar la cintica de un enzima michaeliano (V0 frente a [S]0) se observa que: A) a [S]0 pequeas, la reaccin es de primer orden B) a [S]0 pequeas, la reaccin es de orden cero C) a [S]0 grandes, la reaccin es de primer orden D) a [S]0 grandes, la reaccin es de orden cero 6. Si la KM de un enzima para un sustrato es muy elevada, puedo suponer que: A) se trata del sustrato natural B) el complejo enzima-sustrato (ES) es muy estable C) el enzima tiene poca afinidad hacia ese sustrato D) la velocidad a la que se forma el complejo ES es menor que la velocidad a que se destruye 7. Un inhibidor competitivo: A) tiene una estructura parecida al sustrato natural B) se une al centro activo del enzima C) tambin se llama cofactor D) disminuye la velocidad de la reaccin 8. La actividad de un enzima es sensible a factores como: A) el pH B) la temperatura C) la presencia o ausencia de cofactores D) la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reaccin

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9. Los catalizadores son sustancias: A) que se unen al enzima por su centro activo B) que se consumen rpidamente durante la reaccin, pero contribuyen a que sea ms rpida C) que no hacen posibles las reacciones que no son espontneas D) que pueden ser tanto orgnicas como inorgnicas 10. En un enzima, el centro activo: A) es el lugar al que se une el sustrato B) no participa en el mecanismo de la reaccin, sino slo en la unin del sustrato C) participa tanto en la unin del sustrato como en el mecanismo de la reaccin D) permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir al enzima 11. La energa de activacin: A) es la que se desprende en el transcurso de una reaccin B) aumenta por la accin de los catalizadores C) no se ve afectada por la accin de los catalizadores D) disminuye por la accin de los catalizadores 12. Al estudiar la cintica de un enzima michaeliano (V0 frente a [S]0) se observa que: A) a [S]0 pequeas, la reaccin es de primer orden B) a [S]0 pequeas, la reaccin es de orden cero C) a [S]0 grandes, la reaccin es de primer orden D) a [S]0 grandes, la reaccin es de orden cero 13. En la formacin del complejo enzima-sustrato: A) el sustrato se une al enzima en un lugar cercano al centro activo B) el sustrato se suele unir al centro activo por complementariedad de estructuras C) el sustrato puede provocar cambios conformacionales en el centro activo D) se debilitan los enlaces qumicos de la molcula de sustrato 14. El enzima EC 2.1.2.1 es: A) una oxidorreductasa B) una liasa C) una transferasa D) una isomerasa 15. Los cofactores: A) son fundamentales para la actividad de muchos enzimas B) pueden llegar a participar en el mecanismo de la reaccin C) son siempre molculas orgnicas complejas D) pueden unirse covalentemente al enzima 16. En un enzima, el centro activo: A) es el lugar al que se une el sustrato B) no participa en el mecanismo de la reaccin, sino slo en la unin del sustrato C) participa tanto en la unin del sustrato como en el mecanismo de la reaccin D) permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir al enzima 17. El nmero de reacciones elementales que realiza un enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo se define como: A) unidad de actividad enzimtica B) actividad especfica C) especificidad D) nmero de recambio

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18. La actividad de un enzima es sensible a factores como: A) el pH B) la temperatura C) la presencia o ausencia de cofactores D) la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reaccin 19. La representacin de Lineweaver-Burk aplicada a un enzima michaeliano origina una recta en la que el valor KM/Vmax corresponde a: A) la pendiente B) la ordenada en el origen C) la abscisa en el origen D) al punto de inflexin 20. Al estudiar la cintica de un enzima michaeliano (V0 frente a [S]0) se observa que: A) a [S]0 pequeas, la reaccin es de primer orden B) a [S]0 pequeas, la reaccin es de orden cero C) a [S]0 grandes, la reaccin es de primer orden D) a [S]0 grandes, la reaccin es de orden cero 21. Si la KM de un enzima para un sustrato es muy elevada, puedo suponer que: A) se trata del sustrato natural B) el complejo enzima-sustrato (ES) es muy estable C) el enzima tiene poca afinidad hacia ese sustrato D) la velocidad a la que se forma el complejo ES es menor que la velocidad a que se destruye 22. Los catalizadores son sustancias: A) que se unen al enzima por su centro activo B) que se consumen rpidamente durante la reaccin, pero contribuyen a que sea ms rpida C) que no hacen posibles las reacciones que no son espontneas D) que pueden ser tanto orgnicas como inorgnicas 23. Los enzimas alostricos: A) pueden variar mucho su velocidad en respuesta a pequeos cambios en la [S]0 B) presentan una grfica v0 frente a [S]0 con forma sigmoidea C) son aqullos en los que el sustrato no se une al centro activo D) siguen el modelo cintico de Michaelis-Menten 24. Se define katal como la cantidad de enzima que cataliza la conversin de: A) 1 mol de sustrato por minuto B) un mmol de sustrato por minuto C) un mmol de sustrato por segundo D) 1 mol de sustrato por segundo 25. El enzima EC 2.1.2.1 es: A) una oxidorreductasa B) una liasa C) una transferasa D) una isomerasa 26. La energa de activacin: A) es la que se desprende en el transcurso de una reaccin B) aumenta por la accin de los catalizadores C) no se ve afectada por la accin de los catalizadores D) disminuye por la accin de los catalizadores

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27. Los cofactores: A) son fundamentales para la actividad de muchos enzimas B) pueden llegar a participar en el mecanismo de la reaccin C) son siempre molculas orgnicas complejas D) pueden unirse covalentemente al enzima 28. En la formacin del complejo enzima-sustrato: A) el sustrato se une al enzima en un lugar cercano al centro activo B) el sustrato se suele unir al centro activo por complementariedad de estructuras C) el sustrato puede provocar cambios conformacionales en el centro activo D) se debilitan los enlaces qumicos de la molcula de sustrato 29. Un inhibidor competitivo: A) tiene una estructura parecida al sustrato natural B) se une al centro activo del enzima C) tambin se llama cofactor D) disminuye la velocidad de la reaccin 30. La nefelometra difiere de la turbidimetra en: A) Mide el ndice de refraccin B) ngulo de medida de la luz dispersa C) Tiene menor sensibilidad D) Se pueden medir partculas de bajo peso molecular E) La solucin no necesita ser homognea 31. La nefelometra mide: A) La luz dispersada B) La luz transmitida C) La disminucin de la luz transmitida D) La disminucin de la luz dispersada E) La luz reflejada 32. La turbidimetra mide: A) La luz dispersada B) La luz transmitida C) La disminucin de la luz transmitida D) La disminucin de la luz dispersada E) La luz reflejada 33. Conteste razonadamente verdadero o falso a las siguientes afirmaciones de las medidas nefelomtricas: A) Su principal aplicacin es en la medida de reacciones Ag-Ac B) Trabajan con medidas en distintas zonas del espectro. C) Se hacen en ngulos de 15 a 90 respecto a la luz incidente. 34. El ngulo de medida de la luz dispersa en turbidimetra es: A) 0o B) 10o C) 15 a 90o D) 90o E) Cualquiera 35. El ngulo de medida de la luz dispersa en nefelometra es: A) 0 B) 10 C) 15 a 90 D) 90 E) Cualquiera

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36. La A) B) C)

longitud de onda que se emplea en las medidas de luz dispersa: Debe ser tal que no se absorba luz por los componentes del suero. Debe ser lo menor posible Deber ser lo mayor posible

37. En un campo elctrico, una molcula cargada negativamente migra hacia el: A) nodo B) Ctodo C) Polo negativo D) Polo positivo E) a y d 38. Qu factores afectan a la movilidad de una partcula en el seno de un campo elctrico) A) pH del tampn B) Fuerza inica del tampn. C) Tamao y forma de la partcula. D) Potencial del campo. E) Todos 39. El punto A) El pH B) El pH C) El pH D) a y c E) a y b isoelctrico es: al cual una partcula no se mueve al cual una partcula migra al nodo al que la carga neta de la partcula es cero.

40. Cul es el mtodo de eleccin para la lectura de un espectro electrofortico? A) Nefelometra B) Turbidimetra C) Elusin D) Fotodensitometra

El alumno puede enviar sus respuestas al docente a travs de laboratorio@institutotezza.org.ar utilizando un grilla como la siguiente Pregunta N 1 2 Etc. Respuesta

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