ENZIMAS

Son protenas, que actan como catalizadores naturales, es decir alteran la velocidad de una
reaccin qumica, disminuyendo la energa de activacin de las molculas que participan en la
misma.
Presentan un alto grado de especificidad y eficiencia. Las enzimas actan en pequea cantidad y se
recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energticamente desfavorables,
no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.
Caractersticas de la accin enzimtica
1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molcula sobre la que el enzima ejerce su accin
cataltica.
2. Especificidad de accin. Cada reaccin est catalizada por una enzima especfica.
La accin enzimtica se lleva a cabo por las dbiles interacciones entre el sustrato y la enzima, a
travs de un centro activo. Este centro es una pequea porcin de la enzima formada por
aminocidos.
Tipos de enzimas
* Apoenzimas: enzimas simples formadas slo por un grupo proteico.
* Holoenzimas: Enzimas compuestas formadas por un grupo proteico (apoenzima) y uno
prosttico llamado coenzima.
* Cofactores: Tipo de enzima que interacciona con iones o molculas inorgnicas.
* Coenzimas: Tipo de enzima que interacciona con molculas orgnicas. Las muchas vitaminas
funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas
responden ms bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es
la coenzima.
Factores que influyen en la accin enzimtica
*Efecto del pH. La actividad de las enzimas presentan un pH ptimo de actividad. Por ejemplo la
pepsina del estmago, presenta un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12.
El pH puede afectar de varias maneras:
a) Aminocidos con grupos ionizados en el centro activo
b) La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo.
c) Variaciones en el pH afectan al sustrato.
* La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de actividad. A
temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos", y la enzima se inactiva (esto es reversible
al aumentar la temperatura) y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad
cae bruscamente porque, como protena, el enzima se desnaturaliza (es irreversible, ya que
cambia la estructura qumica).
Coenzima:
Definicin: Una coenzima es una molcula orgnica pequea necesaria para la actividad de una
enzima. Las coenzimas son cofactores de naturaleza orgnica.
Una coenzima es un cofactor de naturaleza orgnica. Las coenzimas son necesarias para la
actividad de muchas enzimas. La tetrahidrobiopterina, el ATP, el GTP, el NAD, la coenzima A o la
coencima Q son algunos ejemplos de coenzimas. Muchas coenzimas son vitaminas o derivados de
ellas especialmente de la vitamina B.
Normalmente sufren reacciones de oxidacin, reduccin y transferencia de grupos qumicos. Las
coenzimas sufren las transformaciones qumicas necesarias para la catlisis enzimtica evitando
que la enzima las sufra. De este modo la enzima queda intacta y puede llevar a cabo otro ciclo de
reacciones simplemente cambiando la coenzima.
Las coenzimas tienen un papel fundamental en el metabolismo y en la fisiologa del organismo y,
de hecho, hay muchas enfermedades producidas por defectos en coenzimas. Algunos ejemplos de
este tipo de enfermedades son la fenilcetonuria en la que existe un defecto de
tetrahidrobiopterina o la pelagra que se produce por un dficit de NAD (Nicotinamida Adenina
Dinucletido).