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Informe de laboratorio:
[Ao]
Desnaturalizacin de protenas.

Integrantes
Magdalena Albornoz
Carolina Andrade
Curso: 4 ao medio
Usuario
Profesor(a):Fernanda
[Escribir el nombre de la compaa]
Jimnez
[Seleccionar
fecha]
Asignatura:
Qumica
Fecha: 20-05-14

ndice

I.

Objetivos

II.

Introduccin

III.

Marco terico
1.

Las protenas y su estructura

2.

La desnaturalizacin y factores que la provocan

IV.

Desarrollo experimental

V.

Anlisis de resultados

VI.

Conclusin

VII.

Bibliografa

Objetivos
Determinar experimentalmente los factores que desnaturalizan la protena del
huevo
Aprender y reforzar nuevos conceptos relacionados con el experimento
realizado.

Introduccin

Con este trabajo

Marco terico
Qu son las protenas?
Las protenas son biomolculas de gran tamao formadas por la unin consecutiva de
aminocidos que tienen diversas funciones. Generalmente se encuentran en el
citoplasma de la clula.
Estructura de las protenas
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles
de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente.
Estructura Primaria: secuencia lineal de aminocidos unidos por enlaces peptdicos,
es la estructura bsica de la protena.
La importancia desde el punto de vista qumico de la estructura primaria, radica en la
secuencia de los grupos laterales de los aminocidos (cadenas laterales, R) dado que
es el componente variable de la molcula que proporciona la identidad a la cadena.

Estructura Secundaria: Consiste en el enrollamiento de la cadena peptdica sobre su

propio eje para formar una hlice o alguna otra estructura tridimensional especfica.
Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las protenas que permiten
clasificarlas en dos tipos: hlice alfa y lmina beta.
a) Hlice alfa: es un plegamiento de la cadena debido a los puentes de hidrogeno
formados gracias a los grupos amino y carboxilo
b) Lamina beta: disposicin de la cadena que se une por puentes de hidrogeno en
diferentes regiones de la cadena o con otra cadena diferente

Hlice Alfa

Lamina Beta

Estructura Terciaria: Esta estructura se establece por las uniones entre los radicales
-R de los diferentes aminocidos que se encuentran a gran distancia. Hay distintos
tipos:

Enlaces de hidrgeno, grupos peptdicos.

Atracciones hidrofbicas entre radicales alifticos o aromticos.
Atracciones electrostticas, grupos con carga opuesta.
Puentes disulfuro, enlaces covalentes entre restos de cistena.

Las caractersticas y las funciones de una protena vienen determinadas por la

estructura terciaria.
Las estructuras formadas se denominan globulares.

Estructura cuaternaria: Estn formadas por dos o ms cadenas polipeptdicas

iguales o diferentes. Los protmeros se unen mediante uniones dbiles.
Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdicas, es decir, cuando se
trata de una protena oligomrica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

Qu es la desnaturalizacin?
Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma, presentan una
disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura o pH pierde la conformacin y su funcin, proceso
denominado desnaturalizacin.

La desnaturalizacin provoca diversos efectos en la protena:

Aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusin

Una drstica disminucin de su solubilidad.
Prdida de las propiedades biolgicas.

Una protena desnaturalizada cuenta nicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalizacin es reversible ya que es la estructura
primaria es la que contiene la informacin necesaria y suficiente para adoptar niveles
superiores de estructuracin. El proceso mediante el cual la protena desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama renaturalizacin.

Desarrollo experimental
Reactivos
Huevo
Sal de mesa
Alcohol
Vinagre
Agua
Acido clorhdrico

Materiales
7 Vasos plsticos
Probeta
Varilla de agitacin
Trpode
Mechero
Pinza
Vaso pp.

Procedimiento
1) Separen la clara del huevo de la yema, con mucho cuidado. Coloquen la clara
del huevo en el vaso transparente.

2) En la probeta midan 100 mL de agua y agreguenla sobre la clara de huevo.

Viertan el agua lentamente por las paredes del vaso mientras van agitando de
manera suave con la varilla de agitacion. Repitan este paso dos veces mas, de
modo que la clara de huevo quede mezclada con 300 mL de agua.

3)filtren la mezcla formada(cosa que no hicimos)

4) enumera el vaso plastico como 1 y adiciona 20 mL de la mezcla
Experiencia 1:efecto del calor
1)hiervan aproximadamente 200 mL de agua potable en el vaso de 250 mL
Sumerge un vaso precipitado enumerado como 2, con 20mL de la mezcla filtrada en el
agua caliente y dejenlo durante 5 minutos
Retiren y comparen la mezcla del vaso 2 con la del vaso 1

Experiencia 2: Efecto de la Agitacin

1)viertan 20 mL de l mezcla en un vaso plstico enumerado como 3 y agiten, hasta que
noten algn cambio.
Comparen el resultado obtenido con el del vaso 1

Experiencia 3: efecto de la salinidad

1)viertan 20 mL de la mezcla en un vaso plstico enumerado como 4 y adicionen un
poco de sal hasta que noten algn cambio .
Comparar con el vaso 1.

Experiencia 4: efecto de un Acido

1)

1.a) efecto del vinagre

Viertan 20 ML de la mezcla en un vaso plstico enumerado como 5 y adicionen unos 35 mL de vinagre, hasta notar algn cambio

1.b) Efectos del acido clorhdrico

Repetir el mismo proceso anterior pero ahora utilizando acido clorhdrico en vez de
vinagre.

Experiencia de un solvente orgnico

Viertan 20 mL de la mezcla en un vaso plstico enumerado como 6 y adicionen unos 35 mL de alcohol hasta notar algn cambio.

Anlisis de resultados
De qu manera se modifica el aspecto general de la mezcla coloidal frente a
todos los factores?
Lo que ocurri en La mezcla coloidal anteriormente preparada fue que las cadenas
que hay en la clara del huevo, o tambin llamadas protenas globulares, se encuentran
enrolladas adoptando una un forma esfrica y al aplicar calor y al agitarla, estos
factores produjeron que dichas cadenas se desenrollaran, este cambio estructural da
la misma consistencia y color que se observa en un huevo cocinado.
Este cambio de tipo qumico se explica debido a que si en una disolucin de protenas
se producen cambios de pH , alteraciones en la concentracin, agitacin molecular o
variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de las protenas puede verse
reducida hasta el punto de producirse su precipitacin, y llamamos a este proceso
desnaturalizacin.
Cul de los ensayos tiene mayor y menor efecto sobre la mezcla coloidal?
Expliquen lo ocurrido
-Segn la experiencia consideramos que la aplicacin de calor tuvo un mayor y ms
rpido efecto en la mezcla rica en protenas, ya que al observar los resultados se
concluy lo siguiente:
Al aplicar calor, en poco tiempo el coloide adquiri consistencia y color propio de un
huevo cocido. Por otra parte esta la agitacin del albumina en donde se pudo observar
que la, mezcla coloidal se dividi en dos fases una de agua y otra con espuma
(albumina batida). Si bien es cierto la capa de albumina fue adquiriendo consistencia
poco a poco no lo hizo con la rapidez y efectividad que ocurri al aplicarle calor a la
mezcla.
Es decir, al aplicar calor la ovoalbmina se desnaturaliza con mayor efectividad que al
slo agitar la mezcla.
Que piensan que ocurre a nivel estructural en la protena de cada ensayo?, son
reversibles estos cambios?por qu?
-En el caso del ensayo con calor el proceso es irreversible puesto que las protenas se
coagulan y se desnaturaliza debido al agente utilizado (temperatura) que al actuar
sobre la protena la desordena por destruccin de sus estructuras ( secundara y
terciaria).

-En el caso del ensayo por agitacin el proceso es irreversible tambin ya que las
variaciones fsicas tambin alteran la estructura de la protena desnaturalizndola.
La protena del huevo se desnaturaliza (alteracin de la estructura de la protena) al
cocinarlo o batirlo, transformndose la albmina en un compuesto fibroso e insoluble
en agua.
Qu creen que sucede con los enlaces: se rompen enlaces dbiles como puentes
de hidrogeno o enlaces peptidicos?
Los enlaces dbiles son los que se rompen puesto que al ser tan dbiles no aguantan la
energa extra ya sea en forma de calor o agitacin.
Estos enlaces dbiles pueden ser: PUENTES DE HIDRGENO, fuerzas de Van de Walls,
interacciones electrostticas o puentes salinos e interacciones hidrofbicas.
La desnaturalizacin no puede afectar enlaces covalentes que participan en la
formacin de la estructura proteica (enlaces peptdicos y enlaces disulfuro).
Investiga sobre la composicin qumica de la protena del huevo
Qu le hubiera pasado a la protena si se le agrega una sustancia bsica?
G. Averigua con que otra variable se puede desnaturalizar una protena
Calentamiento suave.
cidos, an dbiles y diluidos.
Detergentes.
Disolventes orgnicos.
Incluso tratamientos vibratorios enrgicos pueden hacerlo.
En muchas protenas la desnaturalizacin no es reversible.
Esto depende del grado de modificacin de las estructuras de la protena.
Aunque se ha podido revertir procesos de desnaturalizacin quitando el agente
desnaturalizante, en un proceso que puede tardar varias horas incluso das.
Esto se debe a que el proceso de reestructuracin de la protena es tentativo, es decir,
no asume su forma original inmediatamente.
Muchas veces se obtienen protenas distintas a la inicial, con otras caractersticas
como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unrsele)
A veces, para una correcta renaturalizacin, es necesario agregar trazas del agente
desnaturalizante.

Bibliografa:
http://proteinas.org.es/que-son-las-proteinas
http://www.virtual.unal.edu.co/cursos/ciencias/2000024/lecciones/cap01/01_01_1
3_14.html
http://www.efn.uncor.edu/dep/biologia/intrbiol/macromoleculas/structup.htm
http://www.syngenta.com.mx/que-es-una-proteina.aspx
http://biologiaxixona.blogspot.com/2013/10/estructura-general-de-lasproteinas.html