FACULTAD DE

INGENIERIA QUÍMICA

TEMA:

SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS DE SOYA

INTEGRANTES:

CABRERA MEDRANO, NICOLE

CAICEDO GUTIERREZ, JHEANPOOL

VARGAS REGALADO, JUAN

PROFESOR:

ING. BERNARDINO RAMIREZ DURAND

BELLAVISTA, 2016

<<Año de la consolidación del Mar de Grau>>

 SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS DE SOYA FIQ-UNAC

DETERMINACIÓN DE HUMEDAD Y MATERIA SECA

INDICE

1 INTRODUCCIÓN .............................................................................................. 3

2 OBJETIVOS...................................................................................................... 4

3 MARCO TEÓRICO ........................................................................................... 5

4 MATERIALES Y EQUIPOS ............................................................................ 12

5 PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL ............................................................. 13

6 CONCLUSIONES ........................................................................................... 16

7 RECOMENDACIONES ................................................................................... 17

8 ANEXOS ......................................................................................................... 18

9 BIBLIOGRAFÍA ............................................................................................... 19

2 INTRODUCCIÓN | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

 SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS DE SOYA FIQ-UNAC

1 INTRODUCCIÓN

La soya destaca por su alto valor nutritivo y proteico. Este alimento se ha

convertido en objeto de análisis y estudios científicos no sólo por la cantidad de
aminoácidos y proteínas que posee, sino por la calidad de las mismas. Una taza
de este grano proporciona tanta proteína como 100 g de carne; es mucho
más económico, fácil de digerir y muy versátil, por lo que es una excelente
alternativa para aquellas personas que siguen un régimen de alimentación
vegetariano.

Asimismo, posee nutrientes y oligoelementos como calcio, hierro y zinc, que

son importantes para regenerar los huesos, mejorar el transporte de oxígeno en la
sangre y mejorar el sistema inmunitario. Como si fuera poco, no contiene
colesterol y es una excelente fuente de grasas monoinsauradas y omega-3,
además de vitamina K, tiamina, riboflavina, folatos, fibra y lecitina. Es un súper
alimento que puede complementar tu dieta para tener una vida sana y prolongada.

3 INTRODUCCIÓN | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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2 OBJETIVOS

 Observar la solubilidad de la proteína de la soya, siendo esta propiedad

característica y definida en soluciones de concentración salina y pH
determinado.

 Observar la solubilidad de la proteína de la soya (globulina) en diferentes

soluciones.

 Determinar en qué solución se observa una menor solubilidad de la

proteína.

4 OBJETIVOS | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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3 MARCO TEÓRICO

Proteína de la soya

5 MARCO TEÓRICO | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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Proteínas

Las proteínas son macromoléculas compuestas por unidades de alfa –

aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos y que alcanzan un
peso molecular igual o superior a 5000 D.
El enlace peptídico, característico de estos compuestos, resulta de la reacción
del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del otro aminoácido, lo
cual da lugar a un enlace covalente de tipo carbamida y que tiene algunas
características peculiares como:

 El enlace C-N tiene cierto carácter de doble enlace, por lo cual le confiere
rigidez a la molécula.
 El oxígeno y el nitrógeno quedan en posición trans.
 Todos los elementos que lo componen el enlace se encuentran ubicados en
el mismo plano.
 La rotación de la molécula formada queda restringida a los carbonos alfa.

Aminoácidos

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. Los aminoácidos se

caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Conocidas como las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas Proteínas. Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos,
8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan
secundarias.

Los Péptidos

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace

peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molécula de agua.

6 MARCO TEÓRICO | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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Numero de
Denominación
aminoácidos (n°)
n°<10 Oligopeptidos
n°=2 Dipeptidos
n°=3 Tripeptidos
n°=4 Tetrapeptidos
n°>10 Polipeptidos

Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se

denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o
inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.

Estructura de las Proteínas

 Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia de una cadena de aminoácidos las cuales

constituyen la proteína. La función de una proteína depende de su secuencia y de
la forma que ésta adopte.

 Estructura Secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la

secuencia de aminoácidos en el espacio. Los
aminoacidos, a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

La conformación (alfa)-hélice

 Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.

7 MARCO TEÓRICO | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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 La formación de estos enlaces determinan la longitud de paso de rosca.

 La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100º con respecto

de la anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

 Los grupos –C=O se orientan en la misma dirección y los –NH en dirección

contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la α-hélice.

La conformación beta

Esta estructura se forma al enrollarse

helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación
de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de
un aminoácido y el -NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína

 Estructura Terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de

un poli péptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y

por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y
así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces

entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen
varios tipos de enlaces:

 El puente disulfuro entre los radicales de

aminoácidos que tiene azufre.

 Los puentes de hidrógeno

8 MARCO TEÓRICO | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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 Los puentes eléctricos

 Las interacciones hifrófobas.

 Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como

en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 unidades proteicas.

Cuadro resumen

NIVEL DE ENLACES QUE LO MANTIENEN

ORGANIZACIÓN

Primario Enlace peptídico.

Secundario Puentes de hidrógeno entre los elementos del enlace

peptídico.

Terciario Puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los

aminoácidos, interacción hidrofóbica, interacción
electrostática, puentes disulfuro, enlace éster.

Cuaternario Los mismos que para el nivel terciario más las fuerzas de
Van der Walls.

9 MARCO TEÓRICO | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

 SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS DE SOYA FIQ-UNAC

 Propiedades

a. Especificidad

Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional en el

medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su superficie, que
son los que constituyen el centro activo; también de los aminoácidos que se
disponen hacia el interior, ya que son los que dan rigidez y forma a la proteína.

b. Solubilidades De Proteínas

Una proteína tiene múltiples grupos acido-base, lo que hace sus propiedades de
solubilidad dependiente de la concentración de sal, polaridad del solvente, pH, y
temperatura. Diferentes proteínas tiene diferentes propiedades de solubilidad, por
lo que cuando una proteína es soluble otras pueden precipitar.

c. Efectos De La Concentración De Sales

La solubilidad de una proteína es sensible a la concentración de sal. La

concentración de sal se expresa en términos de fuerza iónica (I= ½Sci Zi2). La
solubilidad de una proteína a baja fuerza iónica generalmente aumenta con la
concentración de sal. El salting in es el fenómeno por el cual la concentración de
sal aumenta la solubilidad de la proteína. A altas fuerzas iónicas, la solubilidad de
las proteínas disminuye, este fenómeno es conocido como salting out. Este
fenómeno se da básicamente por la competencia por las moléculas de agua que
forman parte de la capa de solvatación

d. Solventes Orgánicos

El uso de solventes orgánicos miscibles con el agua, tales como acetona y etanol,
actúan como buenos precipitantes de de proteínas, ya que tienen menor poder de
disolver estas proteínas, normalmente se utilizan abajas temperaturas (0ºC), ya
que a temperaturas mayores la proteínas tienden a desnaturarse. Uso también
magnifica la conducta de las proteínas en la técnica del salting out.

10 MARCO TEÓRICO | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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e. Efectos De pH

Las proteínas generalmente tienen muchos grupos ionizables, los que tienen una
variedad de pH. Cada proteína tiene un pH característico al cual las cargas
positivas se encuentran en igual cantidad a las cargas negativas, a este pH se
conoce como punto isoeléctrico, pH, el cual puede ser conocido a través del
isoelectroenfoque.

f. Cristalización

Cuando la proteína se encuentra en un razonable estado de pureza, esta puede

ser cristalizada. Esto se hace levando la solución a una saturación de la proteína
punto en el cual se utilizan los métodos de precipitación ya mencionados.

g. Desnaturalización

Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la

actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH,
electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que
mantienen las estructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten en
fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible,
y si el cambio es más drástico, es irreversible

11 MARCO TEÓRICO | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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4 MATERIALES Y EQUIPOS

 Probeta

 Balanza

 Baguetas

 Vaso precipitado

 Equipo de bomba al vacío

 Agua destilada

REACTIVOS

 globulina (extraída de soya).

 solución de cloruro de sodio al 10%.
 Solución acuosa saturada de acetato de plomo.
 Solución acuosa saturada de ácido tánico.
 Ácido clorhídrico concentrado.
 Solución saturada de sulfato de amonio Acido tánico al 5%.

12 MATERIALES Y EQUIPOS | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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5 PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

Se extrae una porción de harina de soya para producir su

extracto con una solución de cloruro de sodio al 10%,
posteriormente se filtra.

PRUEBAS EXPERIMENTALES DE SOLUBILDAD

 En H2O
Se toma 2,5 mL del extracto y se llena en 50 mL de
agua destilada

Observación:
Inicialmente se forma una solución ligeramente
lechosa (suspensión), después de 15 minutos se
aprecia un precipitado blanco, pasado 20 minutos se
observa claramente un precipitado blanco ene le fondo del vaso precipitado

 En sulfato de amonio
Se toma 5 mL del extracto y se le agrega sulfato de
amonio hasta notar un cambio (formación de espumas y
la solución se aclara)

Observación:
Se obtiene una solución de color ligeramente amarillo pálido (como una
infusión de anís), se pueden distinguir vagamente pequeñas partículas
sobrenadantes pero no se forma precipitado al fondo del tubo.

13 PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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En ácido tánico

Se toma 1 mL del extracto y se agrega 2 mL de ácido

tánico, luego se notará un cambio (bastante formación de
espuma y solución blanca)

Observamos:
Se da un proceso de precipitación rápida, formándose abundante
precipitado blanco dando una mezcla que goza de cierta consistencia.

 En acetato de plomo
Se toma 2 mL del extracto y se agrega acetato de plomo hasta
notar un cambio (formación de burbujas grandes y solución
crema)

 En HCl (cc)
Se toma 2 mL del extracto y se agrega 1 mL de HCl (cc) y se
observará un cambio (formación de burbujas grandes y
solución amarillenta)

Observaciones:
Inicialmente forma una suspensión blanquecina que con el
tiempo resulta un precipitado blanco

REACCIONES:
H2NCH2COOH + HCl → ClCH2COOH + NH3

14 PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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COMPARACION DE LAS MUESTRAS

Reactivo observación
Agua destilada Ligeramente
insoluble
Sulfato de soluble
amonio
Acido tánico insoluble
Acetato de plomo Severamente
insoluble
Ácido clorhídrico Ligeramente
insoluble

15 PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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6 CONCLUSIONES

 La proteína de la soya ( Globulina ) es insoluble en el agua

 La proteína de la soya ( Globulina) es insoluble en solución salina de
sulfato de amonio
 La proteína de la soya ( Globulina) es insoluble en una solución de ácido
tánico
 La proteína de la soya ( Globulina) es muy insoluble en solución
saturada de acetato de plomo
 En presencia de ácido clorhídrico concentrado, La proteína de la soya (
Globulina) es soluble

16 CONCLUSIONES | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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7 RECOMENDACIONES

 Realizar un seguimiento permanente a ,las pruebas a fin de visualizar la

evolución de la solubilidad de la proteína con forme se da la experiencia.
 Preparar la muestra de las proteínas un día antes para aminorar el
tiempo y realizar un buen filtrado al vacio ya que este proceso es muy
lento.
 Utilizar para cada reactivo su correspondiente pipeta a fin de evitar el
contaminar los reactivos.
 Cuidar de no hacer caer los reactivos en las mesas y si lo hacemos
limpiarlo inmediatamente con papel toalla.
 Lavar los tubos de ensayo, probetas con agua potable y enjuagar con
agua destilada.

17 RECOMENDACIONES | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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8 ANEXOS

 Realizar un seguimiento permanente a ,las pruebas a fin de visualizar la

evolución de la solubilidad de la proteína con forme se da la experiencia.
 Preparar la muestra de las proteínas un día antes para aminorar el
tiempo y realizar un buen filtrado al vacio ya que este proceso es muy
lento.
 Utilizar para cada reactivo su correspondiente pipeta a fin de evitar el
contaminar los reactivos.
 Cuidar de no hacer caer los reactivos en las mesas y si lo hacemos
limpiarlo inmediatamente con papel toalla.
 Lavar los tubos de ensayo, probetas con agua potable y enjuagar con
agua destilada.

18 ANEXOS | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS

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9 BIBLIOGRAFÍA

 Braverman Bioquimica de los Alimentos

 White,A.P. Handler ;Smith E.L, Principios de Bioquímica (1963)
 Fruton,J.S; Simons S. Bioquímica General (1956)

19 BIBLIOGRAFÍA | QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS