Tema 2.

Aminoácidos y estructura primaria de

proteínas

• Aminoácidos: estructura, propiedades y clasificación.

Enlace peptídico: características y propiedades.

• Estructura primaria de las proteínas.

 La Bioquímica de proteínas en los alimentos

• Conocimiento de las propiedades de los aminoácidos.

• Propiedades Nutricionales de las proteínas
• Contribución a la Estructura y propiedades de un determinado alimento (ej.
Carne)
• Modificaciones de las proteínas y de su estructura
• Reacciones enzimáticas ( oxidación enzimática (“oxidative browning”), cambios
en textura, maduración de la fruta, reacciones enzimáticas en biotecnología.
• Alérgenos proteícos
• Estudios analíticos de alimentos de determinación proteica
 Los aminoácidos en las proteínas

enzymes,
• Todas las proteínas se componen del hormones,
antibodies,
mismo set de 20 aminoácidos unidos
transporters,
covalentamente para formar muscle
fibers, the lens
secuencias proteícas específicas.
protein of the eye,
feathers, spider
webs,
• Esos 20 aminoácidos tienen cadenas
rhinoceros horn,
laterales con diferentes propiedades milk proteins,
antibiotics,
químicas y son considerados el
mushroom poisons
alfabeto proteico.
Aminoácidos en el organismo

Los aminoácidos se utilizan

• En la formación del músculo

• Reparación de órganos
• En el pelo, piel uñas
• Para la regulación hormonal
• En el cerebro (aprendizaje y
memoria)
• Neurotransmisores,
• etc
 Estructura de los aminoácidos

• Un α-aminoácido es un ácido carboxílico con un

grupo amino y un grupo R (cadena lateral) en el
carbono-α.
• Dos estereoisómeros posibles
• Enantiómeros L y D (desvío luz polarizada)
• Sólo la forma L se encuentra en proteínas
 Clasificación de los aminoácidos

• Se clasifican en 5 grupos de
acuerdo a su cadena lateral
(R).

From Lehninger Principles of Biochemistry:

 Clasificación de los aminoácidos

• Aminoácidos con cadenas Laterales no polares e hidrofóbicas

• Las cadenas laterales de Ala, Val,

Leu e Ile, se agrupan en el interior
proteico estabilizando la estructura
de la proteína mediante
interacciones hidrofóbicas.
• La Gly es el aminoácido más simple
y contribuye poco a interacciones
hidrofóbicas.
• La Met es uno de los dos
aminoácidos que contiene sulfuro.
• La Prolina tiene una cadena
alifática ciclada sobre su propio
esqueleto (grupo imino). Reduce la
From Lehninger Principles of Biochemistry
flexibilidad estructural.
 Clasificación de los aminoácidos

• Aminoácidos con anillos aromáticos

Cadena lateral con anillos

aromáticos,

Son relativamente apolares,

pueden participar en
interacciones hidrofóbicas. Phe
más que Tyr y Trp.

El grupo hidroxilo de la Tyr

puede formar puentes de
hidrógeno.

From Lehninger Principles of Biochemistry

 Clasificación de los aminoácidos
• Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas

Las cadenas laterales son más

hidrofílicas (solubles en agua)
contienen grupos funcionales
que pueden formar puentes de
hidrógeno con el agua (Hidroxilo ,
Ser y Treo; Sulfhidrilo en el caso
de Cys; grupos amida en el caso
de Asn y Gln)

From Lehninger Principles of Biochemistry

 Clasificación de los aminoácidos
• Aminoácidos con cadenas laterales polares con carga

Estos aminoácidos tienen

carga positiva a pH 7. Lys
tiene un grupo amino,
Arg un grupo guanidinio y
la Histidina un grupo
Imidazole con un pKA
cercano a 7 puede estar
cargado positivamente o
descargado.

From Lehninger Principles of Biochemistry

 Clasificación de los aminoácidos
• Aminoácidos con cadenas laterales polares con carga negativa

El grupo carboxilo les

proporciona la carga negativa a
pH 7 al Asp y Glu

From Lehninger Principles of Biochemistry

• Aminoácidos distintos de los 20 estándar y derivados de
éstos realizan funciones biológicas importantes como
mensajeros o precursores
– Neurotransmisores
• -aminobutírico (GABA), derivado de la Gln
• serotonina, derivado del Trp
• 3,4-dihydroxyphenyl-L-alanine (Dopa), which is a catabolic amino
acid that is produced by post-translational hydroxylation of tyrosine
using polyphenol oxidase precursor to the neurotransmitters
dopamine, norepinephrine (noradrenaline), and epinephrine
(adrenaline)
– Hormonas
• tiroxina, derivado de la tirosina
• ácido indol acético, derivado del triptófano
– Precursores e intermediarios metabólicos
• citrulina
• Ornitina
 Propiedades Ácido Base de los aas

Los grupos carboxilo y amino y las

cadenas laterales, se comportan Carbono alfa
como ácidos y bases.
El grupo carboxilo pueden ceder
protones (H+) ---carácter ácido.
El grupo amino, puede aceptar
protones (H+)-----carácter básico.

A pH 7 (fisiológico) ambos grupos

se encuentran ionizados y los
aminoácidos se comportan como
un “zwitterion”, que puede actuar
como ácido o base.

Son moléculas anfotéricas pueden

comportarse como un ácido o como
una base dependiendo del pH del
medio en el que se encuentre
Ácido: cede protones
From Lehninger Principles of Biochemistry Base: acepta protones
 Titulación de un aminoácido Ecuación de Henderson-Hasselbalch.
Nos permite saber la proporción de formas
Titulación ácido base: es la adición o
ionizadas a un pH determinado
eliminación gradual de protones del medio.
pH = pKa + log [A- ] /[HA]
En la figura se titulan los dos grupos ionizables
de la Gly añadiendo NaOH.

Hay dos fases en la curva que corresponden a

los dos grupos ionizables.
En la primera fase se titula el ácido carboxílico y
en la segunda el amino.
pH= pK1 la mitad de cada una de las
especies.(NH3+-CH2-COOH y NH3+-CH2-COO- )
pH= pK2 la mitad de cada una de las
especies.(NH3+-CH2-COO- y NH2-CH2-COO-).

El punto isoeléctrico de un aminoácido es el pH

en el que su carga neta es cero.

pH < pI carga positiva

pH> pI carga negativa
From Lehninger Principles of Biochemistry
PI Punto isoeléctrico (carga neta cero)

Punto isoeléctrico: la semisuma de pK1 y pK2,

los pK que flanquean a la forma de carga neta
cero
From Lehninger Principles of Biochemistry
Los aminoácidos en la dieta
Los aminoácidos en la dieta
 Clasificación de los aminoácidos
Aminoácidos no esenciales Aminoácidos esenciales

Se sintetizan en el organismo, no valina,

necesitan ser ingeridos en la dieta isoleucina,
leucina,
• Condicionales lisina,
arginine, metionina,
glutamine, fenilalanina,
tyrosine, treonina
cysteine, triptófano
glycine, histidina -- is only essential for infants
proline,
serine
ornithine.

• No esenciales
Alanine
asparagine
aspartate
Los aminoácidos en la dieta
Proteínas y péptidos: polímeros de aminoácidos

El enlace peptídico es un enlace amida formado por la

condensación del grupo α-carboxilo de un aminoácido
y el grupo α-amino de otro aminoácido.

N-terminal C-terminal

Enlace amida
 El enlace peptídico: enlace fuerte con un cierto
carácter de doble enlace

No se rompe por desnaturalizantes

habituales como el calor o las altas
concentraciones de sal

Para destruirlo se necesita

• Una exposición larga a ácidos o bases

fuertes a elevadas temperaturas
• La exposición a enzimas como las
proteasas

From Lehninger Principles of Biochemistry

 Los péptidos: polímeros de aminoácidos

Los péptidos son polímeros de un número pequeño de aminoácidos (< 50 aas)

Hay muchos péptidos bioactivos en alimentos que tienen en común una

serie de propiedades estructurales.

• Péptidos de una longitud corta (2-9 aas). A veces reultado de digestión

parcial de proteínas.

• Poseen residuos hidrofóbicos además de Pro, Arg o Lys.

• Son resistentes a la digestión por peptidasas.

Curr Pharm Des. 2003;9(16):1309-23.

Bioactive proteins and peptides from food sources. Applications of bioprocesses used in isolation
and recovery.Kitts DD1, Weiler K.Author information
1Food Science, Food, Nutrition and Health, Faculty of Agricultural Sciences University of B.C.,
Vancouver, B.C. Canada, V6T-1Z4. ddkitts@interchange.ubc.ca
 Los péptidos: polímeros de aminoácidos
• La separación y purificación de estos péptidos es un objetivo de
los bioquímicos de alimentos

• Avances en sus sistemas de purificación pueden permitir su uso

con fines nutraceúticos en alimentos funcionales. Los
alimentos funcionales se definen como los alimentos y
componentes alimentarios que, tomados como parte de la
dieta, proporcionan beneficios más allá de sus valores
nutricionales tradicionales, bien sea mejorando una función del
organismo o reduciendo el riesgo de enfermedad.

• Los trabajos de investigación para el desarrollo de nuevos

alimentos funcionales han dedicado especial atención al
estudio del papel fisiológico de las proteínas de la dieta.
Algunos fragmentos de la secuencia de estas proteínas pueden
liberarse mediante hidrólisis y exhibir actividad biológica. Estos
fragmentos, o péptidos bioactivos, se generan habitualmente
in vivo por acción de las enzimas gastrointestinales, pero
también pueden obtenerse in vitro por la acción de diferentes
enzimas o bacterias.
Los péptidos: polímeros de aminoácidos

From Lehninger Principles of Biochemistry

 Los péptidos: moléculas bioactivas
Hidrólisis de las proteínas lácteas,

• Habitualmente mediada por diferentes enzimas, que también puede

producirse por fermentación de la leche con distintas bacterias,
especialmente con Lactobacillus helveticus.
• Se obtienen dos tripéptidos activos: valina-prolina-prolina (VPP) y isoleucina-
prolina-prolina (IPP). Algunos de estos péptidos son capaces de producir un
descenso del tono arterial y ayudar en el control de la hipertensión.
El principal mecanismo implicado en el efecto de los péptidos
antihipertensivos es la inhibición de la enzima convertidora de
angiotensina (ECA).

• La utilización de alimentos lácteos enriquecidos con péptidos lácteos activos

es recomendable en pacientes con presión arterial (PA) normal-alta o HTA
leve que pueda ser compensada con medidas higiénico-dietéticas y no
requieran tratamiento farmacológico.

• Por otra parte, en pacientes hipertensos en tratamiento farmacológico, los

péptidos lácteos activos pueden contribuir a un descenso adicional de las
cifras de la PA y, por lo tanto, ayudar a compensar la presión sanguínea y
reducir el riesgo cardiovascular
 Aspartamo

Cα Cα
Dipéptido
Edulcorante no azúcar (E951)

200 veces más dulce que el azúcar

Ácido Aspártico Fenilalanina
 Los péptidos: moléculas bioactivas

Artículo para comentar

Relaciona el pH de una disolución de un ácido Ecuación de Henderson-Hasselbalch
débil con su pKa y con el grado de ionización