Antigeno- anticuerpo

Anticuerpo

Clásicamente se define como antígeno toda molécula que es capaz de generar un anticuerpo
pero actualmente se denomina un antígeno es cualquier molécula capaz de unirse a un
anticuerpo independiente si lo a generado esto es por ejemplo cuando se hace transferencia
de anticuerpo

Las moléculas que generan un anticuerpo son los llamados inmunogenos Entonces se dan
inmunogenos que cuando dan lugar al a formación de anticuerpo hablando como termino
como anticuerpo como respuesta.

Prácticamente lo que identifica a un antígeno es el anticuerpo.

Los anticuerpos no son sino las inmunoglobulinas llamadas así porque debido después de
hacer un análisis de electroforesis de las proteínas de la sangre estarían entre las gama
globulinas no es así tan exactamente y de ahí su nombre de inmunoglobulinas, proteínas de la
serie de las globulinas que pertenecen las sistema inmunitario que no todas ellas pertenecen a
las gama globulinas

La estructura básica o la unidad básica de una inmunoglobulina formado por dos cadenas
pesadas y dos ligeras, ahora las cadenas ligeras son dos y que dependientemente del tipo de
anticuerpo pueden ser de dos tipo gama o lambda y más bien las cadenas pesadas
puedentener hasta cinco tipos gama, mu, alfa, beta y epsidon que van a dar lugar básicamente
al tipo de inmunoglobulina.

Como son proteínas tiene un extremo amino y un carboxilo ambos cadenas se dividen además
en una región variable y una constante que es el extremo carboxilo y la región variable es el
extremo amino, ahora como mencionamos el tipo de inmunoglobulina va depender de la
cadena pesada entonces el tipo de gama su peso molecular de su cadena pesada es de 50.000
y da lugar a la IG. G, el tipo de cadena pesada mu de 70.000 da lugar IG. M, la cadena alfa su
peso molecular da a la IG A y la delta es de 52.000 da al aig d y el tipo epsidon un peso
molecular de 70.000 que da lugar al tipo de IG E. las más pesadas serian el epsidon con un
peso de 70.000 y la IG. G que es la más ligera

En cuanto la clase de inmunoglobulinas la g,a, m,d, e el peso molecular de la IG G. esta en

función en la combina de la suma de las dos cadenas pesadas y las dos ligeras ahí que se su
peso molecular es de 150.000 e igual para el resto de inmunoglobulinas de ahí que su peso
molecular sea mayor, velocidad de síntesis en que se da las inmunoglobulinas en términos
comparativos, el tiempo de vidamedia en días.Quien tiene mas tiempo IG. G en realidad la
Inmunoglobulinas no son estrictamente proteínas son glucoproteinas. Ahora la gluroproteina
que compone alas IG. Es esencial también o al menos para venos que algunos de ellos es parte
del reconocimiento del extremo no variable que es muy necesario para el desarrollo de los
mecanismos efectores entonces ese contenido carbohidrato (no es un accesorio) sino es tiene
un mecanismo de función. De los cuales la IG. M seria la tendría mayor cantidad de
carbohidratos como mencionamos las a las IG. El modelo están formados por dos cadenas
pesadas y dos cadenas ligeras unidos por enlaces disulfuro, los puentes de disulfuro están
establecidos dentro de las cadenas pesadas pero también cadenas ligeras. Los puentes e
disulfuro es que le llaman los postes. Esta ig puede setr media dependiendo de las enzimas que
se dividen en dos partes este extremo es el dependiente al antígeno y este otro extremo
dependiendo fc (fargmentocrsitalisados) también tiene este fragmentos fv es el que se une al
antígeno y ahora el extremo fcesta unido a la mediación de la actividades inmunológicas

Los segmentos variables pueden fijarse o unirse al antígeno esta zona es una zona flexible y es
debido a los puentes disulfuro quienes permiten a este extremo variable variar de ángulo de
tal manera acomodar así la unión con el antígeno.

Ahora si la cadena pesada o la cadena ligera tiene una región constante y una región variable
dentro de las regiones variable tiene segmentos que varían mucho másconocidas como
segmentos hipervariables o idiotipos que son las que van unirse al determinante antígeno (al
epitope) entonces la región variable es la porción terminal o amino pues su amplia variación de
las secuencias de aminoácidos y es la que encaja con los antígenos. El epitope es el sitio que el
antígeno interacciona con la inmunoglobulina y el paratope es el área de la inmunoglobulina
de la región variable que específica para el antígeno y que se une al antígeno y en realidad la
uniónantígeno – anticuerpo se da a través del epitope y el paratope o también conocida como
el área epitope

Más bien en la región constante cumple la función constante y muestra secuencia de

aminoácidos constantes no han podido reconocer pero si tenemos los mecanismos de acción
como activación del complemento, permite la transferencia otras células y también favorece la
opsonizacion. Los macrófagos de la fagocitosis a través de anticuerpos.

Ahora bien entre una antígeno y una anticuerpo hay especificidad entonces cada anticuerpo
es para un solo un tipo antígeno no hay otra forma entonces los anticuerpos son específicos
entre la relación epitope y paratope es especifica.

las propiedades que tiene las inmunoglobulinas

es por ejemplo la fijación del complemento la IG G fija el complemento también es la IG E, LA

IG A no tanto (creo que esto está mal)

Transferencia placentaria la Ig. G porque básicamente su cadena pesada que bastante ligera
es 50.000

Presencia en LCR las inmunoglobulinas si pueden atravesar la Ig G la barrera

hematoencefalicamás fácilmente que la Ig. M

Lasensibilización cutánea la Ig. G la mayoría de las veces sí que esto lo realizamos con examen
de hipersensibilidad

Secreción mucosa no es la Ig. E sino es la A

Síntesis en el feto la Ig. A no es la Ig. M

opsonizaciones es la capacidad de favorecer la fagocitosis tanto la Ig.G como la Ig. M

Ladistribución de Los anticuerpos según la edad en porcentajes los niveles de
inmunoglobulinas en la síntesisla inmunoglobulinas la Ig. G es mayormente no es porque la ya
producido el feto sino ha sido por transferencia placentaria de la madre es por sé que hay alta
cantidad y el resto va disminuyendo van desapareciendo pero en la persona a medida que van
desarrollando las inmunoglobulinas las que más se produce en un primer momento es la
inmunoglobulina M dependiendo del tiempo de encuentro que tenga con los antígenos la
inmunoglobulina se va manteniendo pero la va aumentando es la inmunoglobulina G luego
dependiendo del tipo de antígeno su vía de ingresó puede ser la inmunoglobulina A, LA
inmunoglobulina E

La función de la inmunoglobulina es unirse al antígeno y básicamente para dar señales o

unirse, reconocer los receptores de los antígenos favorecer la destrucción en este de una
bacteria teniendo en cuenta que la bacteria tiene varios determinantes antigénicos epitopes
por ejemplo y los anticuerpos van a reconocer esta bacteria

Los anticuerpos son moléculas y por lo tanto son moléculas que están libre en solución y
pueden fijarse entonces es por eso que se dice respuesta humoral. Resulta que las
inmunoglobulinas también actúan como receptores en este caso receptores de linfocitos de
tipo B entonces la inmunoglobulina M y E resultan siendo receptores para la célula B y por lo
tanto como la célula B reconozca a los antígenos digamos debido a que actúa las
inmunoglobulinas como receptores no como moléculas humorales

Un anticuerpo reconoce al antígeno y desencadena la activación del complemento.

El antígeno favoreciendo la activación del macrófago y está haciendo fagocitosis estaría

actuando como opsonizante la inmunoglobulina

La segunda moléculase sintetiza desde las células plasmáticas que no son sino los leucocitos
ya activados entonces Las célulasplasmáticas producen anticuerpos que tiene varias funciones
una de ellas es de neutralizar basta la unión del anticuerpo y el antígeno si el antígeno es
soluble lo va neutralizar pueden causar la lisis la activación del complemento va favorecer la
opsonizacion

Las inmunoglobulinas también son receptores para las células cebadas linfocito T y B para su
activación ya que estas células tiene su superficie receptores para la atracción FC para la
inmunoglobulina ya que esta Ig E y g y con esto puede reconocer al antígeno esto activa a la
célula cebada, esosinofilo o basófilo y es lo que va dar lugar al a liberación de los mediadores y
por otro lado puede causar la citoxidad. En otro no hace citoxidad pero lo reconoce el
anticuerpo que ha afectado al antígeno del microorganismo

Funciones de los anticuerpos

Reconocimiento dela antígeno puede ser por el anticuerpo mismo o por el linfocito a través
del receptor TCR

Neutralización de toxina, antígeno

Opsonizacion
Activación del complemento IG M y G

Citoxicidad

Activación y regulación de la respuesta de los anticuerpos

Mecanismo está el antígeno entonces las células producen anticuerpos y como los anticuerpos
están cumpliendo su función la unión antígeno anticuerpo entonces son eliminados pero
persiste el estímulo del antígeno entonces siguen produciendo anticuerpos pero también es
eliminado antígeno los anticuerpos quedan libres entonces aumenta el nivel de anticuerpo
libres sirve como inhibición para las células cebada para que ya no se sigan sintetizando mas
anticuerpos porque si nosería eterno hasta que desaparezca la célula cebada entonces haría
un mecanismo que regula y uno de ellos es justamente el aumento de anticuerpo que ya no se
está utilizando porque el antígeno ya fue eliminado

Inmunidad de Mucosa es por Ig A

Inmunidad de los neonatos Ig G que se transfiere de la madre

La fracciónFc tiene otro función fijan complemento, células cebadas, basófilos, adherencia a
los complejos antígenos anticuerpos como son complejos bastante grandes deben ser
eliminados una de las formas son la fracción fc neutrófilos pero la otra forma es que los
glóbulos rojos tiene receptores para la fracción fc de los anticuerpos entonces este complejo
se une al glóbulo rojo y este le lleva hasta el bazo y en el bazo como están los macrófagos
retiran al complejo y es eliminado entonces esta adherencia de los complejos antígeno
anticuerpo a través del fraccionfc permite eliminar los complejos

Transporte este debido a que el inmunoglobulina no es circulante es necesario ser

transportado y es transportado por fracción fc de la inmunoglobulina formación de complejos
de mediadores

Estas cadenas cortas permiten que la inmunoglobulina se trimerica o dimerica. La dimerica es

la que se sale atreves de la mucosa para que cumpla su función pero debe ser reconocido su
cadena corta. Las inmunoglobulinas monomericas G, D y E son clases de inmunoglobulinas y la
G tiene hasta 4 clases y la uno es la predominante esta la inmunoglobulina D que no es soluble
como lo es inmunoglobulina G está asociado al a membrana de los linfocitos B como parte de
sus receptores la inmunoglobulina E no es soluble esta asociad a las células cebadas, eosinifilos
y basófilos la única soluble es la inmunoglobulina G

Las multimericas son las inmunoglobulina M y A

LA Ig G particularidades

Más abundante

Neutralizante

Precipitante

Fijar complemento
Atraviesa barreras biologías subtipos 1,2,3,4 LA 5 no es conocida

La inmunoglobulina G su cadena pesada tiene 3 dominios constantes y un solo dominio o

constante

En el modelo de respuesta primaria y secundaria

Las respuesta primaria las células no son pre activas aun que si son en la respuesta secundaria
porque hay todavía células pueden tener respuesta en la producción de anticuerpos este
afinidad por el antígeno este pro complemento mayor afinidad

La inmunoglobulina M

Presente de 5-10%

Son los másrápidos que se forman

Tiene una activación neutralizante, precipitante aglutinante y fijan también el complemento y

activan el sistema respuesta inmune

Por su tamaño no puede atravesar las barreras biológicas unidas por la cadena corta

Inmunoglobulina E

Capacidad neutralizante y precipitante

Transporta a la zona secretoria y la mucosa y en la leche materna

Inmunoglobulina A secretora dimerica pero también hay trimerica

Inmunoglobulina D

Concentración es muy rara.Solo se encuentra solo en la superficie del linfocito B como su

receptores pero también es la inmunoglobulina M monomerica

Inmunoglobulina E

monomerica , baja concentración, se encuentra en la superficie de los mastocitos basófilos y

células cebadas

Reacciones de hipersensibilidad

Es una IG que se ha desarrollado en función a los helmitos sistema adaptativo da respuesta

con una determina da inmunoglobulina contra de los helmitos. Es sobre expresa en la
reacciones alérgicas por eso los helmitos producen eosinofiliaqu es un aumento de eosinofilos
que se ve mayormente en los niños

la reacción antígeno anticuerpo es especifica entre el determínate antígeno y el paratope y

por lo tanto y es específica para cada una de ellas

unacélula cebada produce anticuerpos específicos para un solo para un antígeno y si la célula
cebada deriva de una linfocito B entonces una solo linfocito B puede producir un solo tipo de
una anticuerpo para solo una determinante antigénico si un antigénico tiene varios
determinantes antigénicos habrá varios tipos de inmunoglobulinas pero cada uno de estos es
sintetizado por un solo tipo de linfocito B entonces estamos hablando de clones de linfocito B
para la producción de anticuerpos

Entonces el anticuerpo y al antígeno es especifico entre al epitope y el paratope están

mediados por reacciones químicas de 4 tipos electroestáticas, puentes de hidrogeno,
hidrofobicos y fuerzas de van der waals entonces son uniones son covalentes pero en
conjuntos son solo bastantes estables. Solo se hace la unión epitope y el paratope porque hay
complementariedad entre los dos deben tener estructuras de complementariedad y se forman
entre ellos enlaces no covalentes distancia entre el antígeno y el anticuerpo es muy pequeño
es bastante cerrada y eso hace su especificidad esa unión los anticuerpos tiene grado de unirse
al antígenos eso se llama la afinidad que es la fuerza de unión del anticuerpo y el antígeno eso
va determinar la atracción entre ellos y es el resultado entre las fuerzas que ya mencionamos

Otra forma es la avidez es la medida de fuerza de unión y estabilidad del complejo puede a ver
antígenos multivalentes con anticuerpos multivalentes cuando tiene más de un punto de
unión al antígeno y el antígeno multivalente tiene varios determinantes antigénicos en casos
multivalentes pero son raros

La fuerza de unión es más mayor que la suma delas afinidades de cada uno de los puntos de
unión. Si tiene más puntos de unión su avidez es mucho mayor eso va determinar la
especificidad del anticuerpo al antígeno

Como el anticuerpo se une al antígeno y esta unión es química puede sucederse que
sustancias o antígenos que tiene compocion semejantes el anticuerpo lo puede reconocer y
pueda ser unión y hablamos de una reacción cruzada generalmente entre antígenos y
anticuerpos en que la avidez esta la afinidad esta y eso es el comportamiento de la
inmunoglobulina M su afinidad y su avidez es baja pero la inmunoglobulina G su afinidad y
avidez es alta eso se llama maduración cuando se tiene encuentro es por primera vez con el
antígeno el linfocito B activado va producir inmunoglobulina M porque está preparado para
eso como es de segundos encuentros el organismo inmunoglobulinas M no ha sido capaz de
eliminar eso requiere de mayor reconocimiento por eso que el linfocito B tiene como receptor
a la inmunoglobulina M porque lo vuelve a reconocer no como producir anticuerpos sino como
presentarlo al linfocito cd4 secreta citoquinas ahora la dependiendo de las citoquinas va ser
que el linfocito B que ya recocido al antígeno cambien de inmunoglobulina y por lo más común
cambie a la G porque tiene mayor afinidad puede mejor afinidad puede fijar mejor al
antígeno y dar respuestas tendrían mayor afinidad al antígeno

Hay dos tipos de comportamientos del cambio isotipo de anticuerpo de inmunoglobulinas M a

G pero en ese cambio está madurando la afinidad y la avidez entonces hay mayor detección
del anticuerpo a su antígeno entonces hay dos tipos de cambios

1. El cambió de isotipo
2. El aumento de afinidad y avidez
Esto persiste el linfocito B hace cambio de isotipo a inmunoglobulina G en sucesivos
encuentros el inmunoglobulina G va seguir madurando hacia el antígeno.

Este antígeno esta entrando a la mucosa y el inmunoglobulina G no puede entra entonces

cambia a inmunoglobulina A pueda salir hacia fuera y lo mismo va con la inmunoglobulina E
para efectos identificar al antígenos todo esos cambios están mediados por las citoquinas
dependen linfocitos de herper de reconocer al momento pero no hay manera si es que la
célula B no lo presenta por eso es que la célula se convierte en célula presentadora de
antígeno.