PROTEINAS

QUE SIGNIFICA LA PALABRA LA

PROTEINA
?
EL NOMBRE PROTEINA PROVIENE DE LA PALABRA GRIEGA

PROTA QUE SIGNIFICA LO PRIMERO O DEL DIOS

PROTEO ,POR LA CANTIDAD DE FORMAS QUE PUEDE TOMAR

IMPORTANCIA BIOMEDICA DE
LAS PROTEINAS
DESEMPEAN UN PAPEL FUNDAMENTAL PARA

LA VIDA Y SON LAS BIOMOLCULAS MS

VERSTILES Y MS DIVERSAS.
SE

EMPLEAN
DIAGNOSTICO.

CON

PROPSITOS

DE

LA INMUNOGLOBULINA ES UNA PROTENA

QUE DESEMPEA LA FUNCIN PROTECTORA O

DEFENSIVA EN EL SER HUMANO.

Sirven como portadores de vitaminas, oxigeno y

bixido de carbono

Llevan a cabo actividades estructurales, cinticas,

catalticas y de sealizacin.

musculo

Se encargan de la
construccin
del
cuerpo humano y son
la base sobre la que
se forman los Huesos
y Msculos.

Hueso

Cmo esta formada la

protena?

Son
macromolcul
as formadas
por cadenas
lineales de
aminocidos

Que es una
macromolcula?
Molculas de gran

tamao Corresponde a
molculas que tienen
mas de 100 tomos, por
ejemplo protenas, ADN,
entre otros.

Qu son las protenas?

Las protenas son los materiales que desempean un mayor
numero de funciones en las clulas de todos los seres vivos.
Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos
(msculos, tendones, piel, uas, etc.)

Desempean funciones metablicas y

reguladoras (asimilacin de nutrientes,
transporte de oxgeno y de grasas en la
sangre, inactivacin de materiales txicos o
peligrosos,
etc.

Qu otra funcin tienen?

Tambin
son
los
elementos que definen
la identidad de cada
ser vivo, ya que son la
base de la estructura
del cdigo gentico
(ADN) y de los sistemas
de reconocimiento de
organismos
extraos
en
el
sistema
inmunitario.

Protena animal
Hay dos tipos
principales
de
protenas:
protena
animal
y
protena
vegetal.
Los
alimentos
ricos
en
protena
animal son la
carne
roja, el
cerdo,
el
pescado, el pollo,

Protena vegetal
Ejemplos
de
alimentos
que
contienen
protena vegetal
son los brcoles,
las lentejas, las
papas,
las
pastas, la harina
de
avena,
el
arroz, las nueces,
los garbanzos, la
soja y los frijoles

IMPORTANCIA BIOQUMICA DE
LAS PROTEINAS

Las protenas nos sirven para

desarrollar nuevos tejidos en la poca
de crecimiento y para reparar y
renovar los tejidos en la edad adulta.

QUE SON LAS

PROTEINAS?

La protenas
es el
material
con que se
construye la
estructura
del cuerpo.

FUENTES DE PROTEINAS
Las fuentes dietticas de
protenas incluyen:

Carne, huevos,

Soya, Granos,

legumbres y

productos lcteos.

PARA QUE NECESITAMOS

LAS PROTEINAS?

Durante el crecimiento
En la edad adulta
Son imprescindibles para
crear enzimas
Producir anticuerpos y
hormonas
Forman los msculos, la piel, los
tendones e incluso las uas.

El ser humano necesita

ingerir protenas.

Constituye el
elemento estructural
elemental de todas
las clulas.
Transformacin de los
alimentos en energa.
Reconstruccin y
mantenimiento de los
tejidos.

LAS PROTEINAS Y LA
ENERGIA

Aportan una buena

cantidad de energa.
Se descompone para ser
utilizado como energa.

LAS PROTEINAS DE LA
LECHE

Funciones biolgicas
especficas.
Protege a los recin nacidos.
La leche produce una enzima
llamada lipasa.
Las protenas de la leche son:
La lactoferrina, la
lactoperoxidasa, la
inmunoglobulina y la lisozima.

PROBLEMAS POR
EXCESO DE PROTEINAS
Enfermedades cardiovasculares .

Obesidad.

Sobrecarga del organismo.

Clculos del rin.

Cansancio y cefaleas.

Dificultad en la absorcin del

calcio.

COMO PREVENIR LOS

PROBLEMAS POR EXCESO
DE PROTEINAS?

Consultar con
nuestro doctor.

Beber mas agua

de lo habitual.

PROTEINAS
TAMAO,
CLASIFICACIN,
Y COMPOSICIN

TAMAO
LAS PROTEINAS VARIAN
SU TAMAO Y
COMPLEJIDAD; HAY
ALGUNAS MUY GRANDES Y
COMPLEJAS.

COMPOSICIN

CLASIFICACIN

FUNCIONES
DE LAS
PROTENAS
No obstante, adems de
Son el componente
nitrogenado
mayoritario de la
dieta y el
organismo, esto
quiere decir que
nos ayudan a
construir y
regenerar nuestros
tejidos.

esta funcin, tambin se

caracterizan por:

Funciones reguladoras.
Las protenas son defensivas.
De transporte: Hemoglobina.
En
caso
de
necesidad
tambin
cumplen una funcin energtica.
Funcionan
amortiguadores.

como

Las protenas actan como

catalizadores biolgicos.
Son protenas contrctiles ya
que permiten el movimiento
celular.

EL GRUPO PROSTTICO ES LA PORCIN NO

AMINOCIDA DE UNA PROTENA CONJUGADA.

A
R
U
T
C S S
A
U
L NA
R
T
E E
S
E D T
O
R
P Estructura primaria.

Para el estudio
de la estructura
es frecuente
considerar una
divisin en
cuatro niveles de
organizacin,
aunque el cuarto
no siempre est
Estructura secundaria.presente.
Estructura terciaria.
Estructura cuaternaria

ESQUEMAS DE LAS ESTRUCTURAS

DE LAS PROTENAS

ra
u
t a
c
ru a ri
t
Es rim
p

Que se refiere y
corresponde a la
secuencia
de
aminocidos.

Es
tr
uc
tu
ra

se
cu
n

da

ria

La estructura secundaria
de las protenas es el
plegamiento
que
la
cadena polipeptdica, que
provoca la aparicin de
motivos
estructurales,
Los
motivos
ms
comunes son la hlice
alfa y la beta lmina.

Que define la estructura de las protenas

compuestas por un slo polipptido, esto
es
el
modo
en
que
la
cadena
polipeptdica se pliega en el espacio, es
decir, cmo se enrolla una determinada
protena, ya sea globular o fibrosa.

Es
la
disposicin
espacial
de
las
distintas
cadenas
polipeptdicas de una
protena multimrica ,
es decir, si interviene
ms de un polipptido
.

aria
n
r
e
t
a
cu
a
r
u
t
c
Estru

DESNATURALIZACION
Las fuerzas dbiles responsables de
mantener
la
estructura
secundaria,
terciaria y cuaternaria de las protenas son
fcilmente destruidas con la perdida de
actividad biolgica.
Esta
destruccin
se
denomina
desnaturalizacin; esta puede observarse
como una conformacin aleatoria de una
cadena polipptidica sin que se afecte su
estructura primaria.

Para algunos casos el proceso de

desnaturalizacin es reversible.
La desnaturalizacin involucra una alteracin de
la estructura secundaria y terciaria de la
protena; cualquier cambio que perturbe las
fuerzas de dispersin, los enlaces de hidrogeno
(enlaces Inicos), desnaturalizan la protena. La
desnaturalizacin de las
protenas ocurre por la
* Calor.
exposicin de estas a:
* La luz ultravioleta.
* cidos y bases.
* Solventes orgnicos.
* Sales de iones metlicos pesados.

EJEMPLOS

Queda
duro

Se corta la
leche

DESNATURALIZACION
(CONTINUACIN)
La labilidad en la mayora de las
enzimas al calor, los cidos y las
proteasas proporciona un anlisis
preliminar para determinar si una
reaccin es catalizada por una
enzima.

DESNATURALIZACION
(CONTINUACIN)

La desnaturalizacin es un cambio estructural de las

protenas o cidos nucleicos, donde pierden su
estructura nativa, y de esta forma su ptimo
funcionamiento y a veces tambin cambian sus
propiedades fsico-qumicas.

ACTINA

La actina es una
familia de protenas
globulares que forman
los microfilamentos,
uno de los tres
componentes
fundamentales del
citoesqueleto de las
clulas de los
organismos
eucariotas (tambin
denominados
eucariontes).

MIOSIN
A

La miosina es una protena fibrosa,

cuyos filamentos tienen una longitud de
1,5 m y un dimetro de 15 nm, y est
implicada en la contraccin muscular,
por interaccin con la actina.

La miosina es la protena
ms
abundante
del
msculo
esqueltico.
Representa entre el 60% y
70% de las protenas
totales y es el mayor
constituyente
de
los
filamentos gruesos.

La actina y la
miosina
intervienen en
la contraccin
de las fibras
musculares
La actina y la
miosina son
protenas
existentes en
el msculo y se
encargan de su
contraccin y
relajacin

AMINOACID
OS
Son sustancias
cristalinas, casi siempre
de sabor dulce; tienen
carcter cido como
propiedad bsica y
actividad ptica;
qumicamente son cidos
carbnicos con, por lo
menos, un grupo amino
por molcula.

AMINOACIDOS
MOLECULA ORGANICA
GRUPO

BASICO DEBIL AMINO

(-NH
2)

AMINOACIDOS
Forman parte de las protenas.
Componentes de las protenas son
alfa-aminocidos.
Estn formados por un carbono alfa
unido a un grupo carboxilo, a un grupo
amino, a un hidrgeno y a una cadena.

*presencia de un carbono central alfa

*un grupo carboxilo
*un grupo amino
*un hidrgeno
*la cadena lateral :

*El carbono- es un carbono quiral

Los 20 -aminocidos presentes en las protenas son
de la serie L- y en su representacin de Fischer
poseen el grupo amino hacia la izquierda.

Alfa-Aminocidos, debido a que el grupo amino

(NH2) se encuentra a un tomo de distancia del
grupo carboxilo (COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras
qumicas, son grupos susceptibles a los
cambios de pH; por eso, al pH de la clula
prcticamente ningn aminocido se encuentra
de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

LA CADENA LATERAL R

CLASIFICACION
EXISTEN MUCHAS FORMAS DE CLASIFICAR A LOS
AMINOCIDOS:

SEGN LAS
PROPIEDADES
DE SU CADENA

AROMATICAS
HIDROFOBICAS
ALIFATICAS
POLARES
NEGATIVAS

*SEGN SU OBTENCION

ESENCIAL
ES

NECESITAN
SER
INGERIDOS
POR EL
CUERPO
PARA
OBTENERLOS

NO ESENCIALES

PUEDEN SER
SINTETIZADOS
POR EL CUERPO

ATENDIENDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO -R LOS

AAS PUEDEN CLASIFICARSE EN:

*Neutros o APOLARES.
*Polares sin carga.
*Polares con carga negativa.
*Polares con carga positiva.

ENLACES

ENLACE PEPTDICO
Este enlace se forma por reaccin entre el grupo COOH de un aminocido y el -amino del siguiente
(con prdida de una molcula de agua)

Segn su obtencin
A los aminocidos que necesitan ser
ingeridos por el cuerpo para
obtenerlos se los llama esenciales;
la carencia de estos aminocidos
en la dieta limita el desarrollo del
organismo, ya que no es posible
reponer las clulas de los tejidos
que mueren o crear tejidos nuevos,
en el caso del crecimiento. Para el
ser humano, los aminocidos
esenciales son:
1.- Valina (Val)
2.- Leucina (Leu)
3.- Treonina (Thr)
4.- Lisina (Lys)
5.- Triptfano (Trp)
6.- Histidina (His)
7.- Fenilalanina (Phe)
8.- Isoleucina (Ile)
9.- Arginina (Arg)
10.- Metionina (Met)

LA VALINA, FENILALANINA Y LA ALANINA SON

AMINOCIDOS QUE CONSTRUYEN A LAS
PROTENAS DE TODOS LOS ORGANISMOS
VIVOS.
LA FENILALANINA Y LA TIROSINA SON
AMINOCIDOS
QUE TIENEN EN SU
ESTRUCTURA UN ANILLO DE BENCENO QUE
EN EL LABORATORIO PRODUCEN OLOR.
ASPARTATO
AMINOCIDOS
ESTRUCTURA
CARBOXLICO.

Y
GLUTAMATO
SON
QUE
TIENEN
EN
SU
UN
SEGUNDO
ACIDO

Los aminocidos esenciales

Que son ?
son aquellos que el propio
organismo
no
puede
sintetizar por s mismo. Esto
implica que la nica fuente
de estos aminocidos en
esos organismos es la
ingesta directa a travs de
la dieta. Las rutas para la
obtencin
de
los
aminocidos
esenciales
suelen
ser
largas
y
energticamente costosas.

Se dice que?
Cuando
un
alimento
contiene protenas con
todos
los
aminocidos
esenciales, se dice que son
de alta o de buena calidad,
aunque en realidad la
calidad de cada uno de los
aminocidos contenidos no
cambia. Incluso se pueden
combinar (sin tener que
hacerlo al mismo tiempo)
las protenas de legumbres
con protenas de cereales
para conseguir todos los
aminocidos esenciales en
nuestra nutricin diaria,
sin que la calidad real de
esta nutricin disminuya.

Ejemplos :

Algunos de los alimentos con todos

los aminocidos esenciales son: la
carne, los huevos, los lcteos y
algunos vegetales como la espelta, la
soja y la quinoa. Combinaciones de
alimentos que suman los aminocidos
esenciales son: garbanzos y avena,
trigo y habichuelas, maz y lentejas,
arroz y man(cacahuetes), etc., etc.
En definitiva, legumbres y cereales
ingeridos
diariamente,
pero
sin
necesidad de que sea en la misma
comida.
No todos los aminocidos son
esenciales para todos los organismos
(de hecho slo ocho lo son), por
ejemplo, la alanina (no esencial) en
humanos se puede sintetizar a partir
del piruvato.

GRACIAS
POR SU
ATENCIN
!