CINÉTICA DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

k1 k2
ES ES E  P
k 1

en donde:

S es el substrato
E es la enzima
ES es el complejo enzima substrato o complejo de Michaelis y Menten
k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reacción.
 Reacción modelo
Explica la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas
Describe como varía la velocidad de reacción con la
concentración de sustrato

Vmax S 
v0 
Km   S 

En donde:
v0 es la velocidad inicial de la reacción
Vmax es la velocidad máxima
Km es la constante de Michaelis y Menten= k1  k 2
S es la concentración de sustrato k1
1.CONCENTRACIONES RELATIVAS DE E y S: La concentración de
substrato S, es mucho mayor que la de E, de tal manera que la cantidad
de substrato unido a la enzima en cualquier momento es muy pequeña.

1. ESTADO ESTACIONARIO: ES no cambia con el tiempo, esto quiere

decir que la velocidad de formación de ES es igual a aquella para su
desintegración.

3. VELOCIDAD INICIAL: Es la velocidad ejercida por la enzima,

inmediatamente después de que se ha puesto en contacto con el substrato
y hasta antes de que se haya consumido el 10 % de la concentración inicial
del mismo.
(En ese momento, la concentración del producto es muy pequeña y, por
tanto, la reacción en el sentido inverso, puede ser ignorada)
 Características de KM: la constante de Michaelis-Menten es característica
de una enzima y particular para un substrato.

Refleja la afinidad de la enzima por ese substrato. KM es numéricamente

igual a la concentración de substrato a la cual la velocidad de reacción es la
mitad de la Vmax
KM= Vmax/2

Este parámetro, KM no varía con la concentración de enzima.

100

0 [SUBSTRATO]

KM
Significado de una KM pequeña: un valor numérico pequeño de KM
refleja una alta afinidad de la enzima por su substrato porque a
una baja concentración del mismo, la enzima a desarrollado ya la
mitad de la velocidad máxima.

Significado de una KM grande: el valor numérico grande de KM

refleja una baja afinidad de la enzima por su substrato porque a
una concentración elevada del mismo, la enzima desarrolla la mitad
de la velocidad máxima.

Relación de la velocidad con la concentración de enzima: la

velocidad de la reacción es directamente proporcional a la
concentración de la enzima a cualquier concentración de substrato.
Por ejemplo, si la concentración de enzima es disminuida a la mitad,
la velocidad inicial de la reacción (VO) es reducida también a la mitad
de la original.
 ORDEN DE LA REACCIÓN

Cuando S es mas grande que la KM, la velocidad es constante e

igual a la Vmax. La velocidad de la reacción es independiente de
la concentración de substrato y se dice que la reacción es de
orden cero con respecto a la concentración de substrato.

Cuando S es mas pequeña que la KM, la velocidad de la reacción

es aproximadamente igual a la concentración del substrato. En
este caso se dice que la reacción es de primer orden con respecto
al sustrato.

S P

Cuando la velocidad de una reacción es proporcional al producto

de la concentración de 2 sustratos, la reacción es de segundo
orden.
S1 + S 2 P
 Cuando se grafica la velocidad de la reacción, v0, contra la
concentración de substrato, S, no siempre es posible determinar
la condición en que se ha llegado a la velocidad máxima, Vmax,
debido al incremento de la pendiente en la hipérbola a
concentraciones de substrato elevadas
 Si se grafica una doble recíproca, es decir, el inverso de la
velocidad (1/V0) contra el inverso de la concentración de substrato
(1/S), se obtiene una línea recta. El gráfico de Lineweaver-Burke,
también se denomina de “dobles recíprocas” y se utiliza para
calcular la KM y la Vmax así como para determinar el mecanismo de
acción de los diversos tipos de inhibidores.

Vmax S  1 Km 1
v0   
Km   S  v 0 Vmax S  Vmax

ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN ECUACIÓN DE LINEWEAVER -BURKE

La gráfica de la ecuación de Lineweaver-Burke describe una recta en
donde el intercepto con el eje de las abscisas es igual a –1/Km y el
intercepto con el eje de las ordenadas es igual a 1/Vmax.